丝裂原活化蛋白激酶1

细节

的名字
丝裂原活化蛋白激酶1
同义词
  • 2.7.11.24
  • ERK-2
  • ERK2
  • ERT1
  • 细胞外信号调节激酶2
  • MAP激酶1
  • MAP激酶2
  • MAP激酶异构体p42
  • MAPK 2
  • 丝裂原活化蛋白激酶2
  • p42-MAPK
  • PRKM1
  • PRKM2
基因名字
MAPK1
生物
人类
氨基酸序列
1 maaaaaagagpemvrgqvfdvgprytnlsyigegaygmvcsaydnvnkvrvaikvrvaikkispfe hqtycqrtlreikillrfrdvyivqdlmetdlykllkkttqh LSNDHICYFLYQILRGLKYIHSANVLHRDLKPSNLLLNTTCDLKICDFGLARVADPDHDH tgflteyvatrwyrapeimlnskydsidsidiwsvgcilaemlsnrpifpgkhyldqlnhi lgilgspsqedlnciinlkarnyllslphknkvpwnrlfpnadskaldlldkmltffkfdmelddlpkelifeetarfqpgyrs
残差数
360
分子量
41389.265
理论π
6.99
去分类
功能
ATP结合/DNA结合/MAP激酶活性/磷酸酶绑定/蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶活性/RNA聚合酶II羧基末端结构域激酶活性
流程
MAPK活性的激活/MAPKK活性的激活/凋亡过程/轴突的指导/B细胞受体信号通路/凝血/caveolin-mediated内吞作用/细胞周期/细胞对DNA损伤刺激的反应/粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子刺激的细胞反应/细胞对热的反应/趋化性/胞嘧啶代谢过程/表皮生长因子受体信号通路/ERBB信号通路/ERK1和ERK2级联/Fc-epsilon受体信号通路/fc - γ受体信号通路参与吞噬作用/成纤维细胞生长因子受体信号通路/先天免疫反应/胰岛素受体信号通路/JAK-STAT级联参与生长激素信号通路/迷路层血管发育/脂多糖介导的信号通路/长期突触增强/肺形态发生/乳腺上皮细胞增生/MAPK级联/MAPK导入到核/依赖myd88的toll样受体信号通路/myd88独立toll样受体信号通路/细胞分化的负调控/神经营养因子TRK受体信号通路/peptidyl-serine磷酸化/peptidyl-threonine磷酸化/血小板激活/细胞迁移的正向调节/细胞增殖的正向调节/肽基-苏氨酸磷酸化的正向调控/端粒酶活性正调控/端粒封盖的正向调控/端粒酶对端粒维持的正向调控/转录的正向调控,dna模板/翻译的积极规制/蛋白质磷酸化/Ras蛋白信号转导/调节细胞对热的反应/细胞骨架组织的调节/早期核内体到晚期核内体运输的调控/高尔基遗传调控/蛋白质稳定性调控/序列特异性DNA结合转录因子活性的调控/应激激活MAPK级联的调控/对表皮生长因子的反应/对雌激素的反应/对外源性dsRNA的反应/对压力的反应/对有毒物质的反应/疼痛的感觉知觉/信号转导/小GTPase介导的信号转导/应力激活MAPK级联/突触传递/T细胞受体信号通路/toll样受体10信号通路/toll样受体2信号通路/toll样受体3信号通路/toll样受体4信号通路/toll样受体5信号通路/toll样受体9信号通路/toll样受体信号通路/toll样受体TLR1/toll样受体TLR6/气管的形成/转录,dna模板/依赖toll样受体信号通路/血管内皮生长因子受体信号通路/病毒的过程
组件
轴突/小窝/细胞质/细胞骨架/胞质/树突细胞质/早期内体/细胞外的外来体/粘着斑/高尔基体/晚期内体/微管细胞骨架/微管组织中心/线粒体/有丝分裂纺锤体/核浆//perikaryon/蛋白质复合体/虚足
通用函数
Rna聚合酶ii羧基末端结构域激酶活性
特定的功能
丝氨酸/苏氨酸激酶,作为MAP激酶信号转导途径的重要组成部分。MAPK1/ERK2和MAPK3/ERK1是在MAPK/ERK级联中起重要作用的2个MAPK。它们还参与由激活的KIT和KITLG/SCF启动的信号级联。根据不同的细胞环境,MAPK/ERK级联通过调控转录、翻译、细胞骨架重排介导多种生物功能,如细胞生长、粘附、存活和分化。MAPK/ERK级联还通过磷酸化一些转录因子,在分化细胞的减数分裂、有丝分裂和有丝分裂后功能的启动和调节中发挥作用。目前已经发现了约160种ERKs底物。这些底物中的许多都定位在细胞核中,并且似乎参与了刺激时的转录调控。然而,在细胞质以及其他细胞器中也发现了其他底物,这些底物负责翻译、有丝分裂和凋亡等过程。此外,MAPK/ERK级联也参与了核内体动力学的调节,包括溶酶体的处理和核内体通过核周循环室(PNRC)的循环;以及有丝分裂时高尔基体的分裂。 The substrates include transcription factors (such as ATF2, BCL6, ELK1, ERF, FOS, HSF4 or SPZ1), cytoskeletal elements (such as CANX, CTTN, GJA1, MAP2, MAPT, PXN, SORBS3 or STMN1), regulators of apoptosis (such as BAD, BTG2, CASP9, DAPK1, IER3, MCL1 or PPARG), regulators of translation (such as EIF4EBP1) and a variety of other signaling-related molecules (like ARHGEF2, DCC, FRS2 or GRB10). Protein kinases (such as RAF1, RPS6KA1/RSK1, RPS6KA3/RSK2, RPS6KA2/RSK3, RPS6KA6/RSK4, SYK, MKNK1/MNK1, MKNK2/MNK2, RPS6KA5/MSK1, RPS6KA4/MSK2, MAPKAPK3 or MAPKAPK5) and phosphatases (such as DUSP1, DUSP4, DUSP6 or DUSP16) are other substrates which enable the propagation the MAPK/ERK signal to additional cytosolic and nuclear targets, thereby extending the specificity of the cascade. Mediates phosphorylation of TPR in respons to EGF stimulation. May play a role in the spindle assembly checkpoint. Phosphorylates PML and promotes its interaction with PIN1, leading to PML degradation.Acts as a transcriptional repressor. Binds to a [GC]AAA[GC] consensus sequence. Repress the expression of interferon gamma-induced genes. Seems to bind to the promoter of CCL5, DMP1, IFIH1, IFITM1, IRF7, IRF9, LAMP3, OAS1, OAS2, OAS3 and STAT1. Transcriptional activity is independent of kinase activity.
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
>拼箱| BSEQ0010648 |增殖蛋白激酶1 (MAPK1) ATGGCGGCGGCGGCGGCGGCGGGCGCGGGCCCGGAGATGGTCCGCGGGCAGGTGTTCGAC GTGGGGCCGCGCTACACCAACCTCTCGTACATCGGCGAGGGCGCCTACGGCATGGTGTGC TCTGCTTATGATAATGTCAACAAAGTTCGAGTAGCTATCAAGAAAATCAGCCCCTTTGAG CACCAGACCTACTGCCAGAGAACCCTGAGGGAGATAAAAATCTTACTGCGCTTCAGACAT GAGAACATCATTGGAATCAATGACATTATTCGAGCACCAACCATCGAGCAAATGAAAGAT GTATATATAGTACAGGACCTCATGGAAACAGATCTTTACAAGCTCTTGAAGACACAACAC CTCAGCAATGACCATATCTGCTATTTTCTCTACCAGATCCTCAGAGGGTTAAAATATATCCATTCAGCTAACGTTCTGCACCGTGACCTCAAGCCTTCCAACCTGCTGCTCAACACCACC TGTGATCTCAAGATCTGTGACTTTGGCCTGGCCCGTGTTGCAGATCCAGACCATGATCAC ACAGGGTTCCTGACAGAATATGTGGCCACACGTTGGTACAGGGCTCCAGAAATTATGTTG AATTCCAAGGGCTACACCAAGTCCATTGATATTTGGTCTGTAGGCTGCATTCTGGCAGAA ATGCTTTCTAACAGGCCCATCTTTCCAGGGAAGCATTATCTTGACCAGCTGAACCACATT TTGGGTATTCTTGGATCCCCATCACAAGAAGACCTGAATTGTATAATAAATTTAAAAGCT AGGAACTATTTGCTTTCTCTTCCACACAAAAATAAGGTGCCATGGAACAGGCTGTTCCCA AATGCTGACTCCAAAGCTCTGGACTTATTGGACAAAATGTTGACATTCAACCCACACAAGaggattgaagtagaacaggctctggcccacccatatctggagcagtattacgaccaggagt gacgagcccatcgccgaagcaccattcaagttcgacatggaattggatgacttgacttcctaag gaaaagctcaaagaactattttgaagagactgctagattccagccagaggatacagatct taa
染色体的位置
22
轨迹
22 q11.2 | 22 q11.21
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P28482
UniProtKB表项名称 MK01_HUMAN
GenBank蛋白ID 182191
基因ID M84489
GenAtlas ID MAPK1
HGNC ID HGNC: 6871
一般引用
  1. Owaki H, Makar R, Boulton TG, Cobb MH, Geppert TD: T细胞中的细胞外信号调节激酶:人ERK1和ERK2 cdna的特征。生物化学生物物理学报,1992年2月14日;182(3):1416-22。[文章
  2. Gonzalez FA, Raden DL, Rigby MR, Davis RJ:四种MAP激酶异构体在人组织中的异质表达。FEBS Lett 1992年6月15日;304(2-3):170-8。[文章
  3. Dunham I, Shimizu N, Roe BA, Chissoe S, Hunt AR, Collins JE, Bruskiewich R, Beare DM, Clamp M, Smink LJ, Ainscough R, Almeida JP, Babbage A, Bagguley C, Bailey J, Barlow K, Bates KN, Beasley O, Bird CP, Blakey S, Bridgeman AM, Buck D, Burgess J, Burrill WD, O'Brien KP,等:人类22号染色体DNA序列。自然学报。1999年12月2日;402(6761):489-95。[文章
  4. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。[文章
  5. Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J:利用质谱技术研究蛋白质组和蛋白质加工。生物技术。2003年5月;21(5):566-9。Epub 2003 3月31日。[文章
  6. Sgouras DN, Athanasiou MA, Beal GJ Jr, Fisher RJ, Blair DG, Mavrothalassitis GJ: ERF:一种ETS结构域蛋白,具有很强的转录抑制活性,可抑制ETS相关的肿瘤发生,并在细胞周期和有丝分裂刺激期间受到磷酸化调控。EMBO J. 1995 10月2日;14(19):4781-93。[文章
  7. Sithanandam G, Latif F, Duh FM, Bernal R, Smola U, Li H, Kuzmin I, Wixler V, Geil L, Shrestha S: 3pK,一种新的丝裂原活化蛋白激酶活化蛋白激酶,位于小细胞肺癌抑癌基因区。Mol细胞生物学,1996 3月;16(3):868-76。[文章
  8. Greenway A, Azad A, Mills J, McPhee D:人免疫缺陷病毒1型Nef直接结合Lck和丝裂原活化蛋白激酶,抑制激酶活性。中国病毒学杂志,1996 10月;70(10):6701-8。[文章
  9. Ni H, Wang XS, Diener K, Yao Z: MAPKAPK5是一种新的丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)活化蛋白激酶,是细胞外调节激酶(ERK)和p38激酶的底物。生物化学生物物理学报,1998年2月13日;243(2):492-6。[文章
  10. Deak M, Clifton AD, Lucocq LM, Alessi DR:丝裂原和应激激活蛋白激酶-1 (MSK1)直接被MAPK和SAPK2/p38激活,并可能介导CREB的激活。EMBO J. 1998 8月3日;17(15):4426-41。[文章
  11. 牛H,叶BH, Dalla-Favera R:抗原受体信号通路诱导MAP激酶介导的BCL-6转录因子磷酸化和降解。基因开发1998 7月1日;12(13):1953-61。[文章
  12. camp M, Nichols A, Gillieron C, Antonsson B, Muda M, Chabert C, Boschert U, Arkinstall S: ERK2丝裂原活化蛋白激酶对磷酸酶MKP-3的催化活化。科学,1998年5月22日;280(5367):1262-5。[文章
  13. Todd JL, Tanner KG, Denu JM:细胞外调节激酶(ERK) 1和ERK2是双特异性蛋白酪氨酸磷酸酶VHR的真实底物。下调ERK通路的新作用。《生物化学杂志》1999年5月7日;274(19):13271-80。[文章
  14. Cruzalegui FH, Cano E, Treisman R: ERK激活诱导Elk-1在多个S/T-P基序上磷酸化,达到高化学计量。癌基因。1999 Dec 23;18(56):7948-57。[文章
  15. 杨晓明,杨晓明,杨晓明,等。p42/ p44mapk依赖性磷酸化对mapk激酶磷酸酶-1降解的影响。科学,1999年12月24日;286(5449):2514-7。[文章
  16. Scheper GC, Morrice NA, Kleijn M, Proud CG:丝裂原激活蛋白激酶信号整合激酶Mnk2是一种真核起始因子4E激酶,在哺乳动物细胞中具有高水平的基础活性。Mol细胞生物学2001 2月;21(3):743-54。[文章
  17. Ouwens DM, de Ruiter ND, van der Zon GC, Carter AP, Schouten J, van der Burgt C, Kooistra K, Bos JL, Maassen JA, van Dam H:生长因子可以通过两步机制激活ATF2:通过Ras-MEK-ERK途径磷酸化Thr71,通过RalGDS-Src-p38磷酸化Thr69。EMBO J. 2002 7月15日;21(14):3782-93。[文章
  18. Garcia J, Ye Y, Arranz V, Letourneux C, Pezeron G, Porteu F: IEX-1:一种新的ERK底物,参与ERK存活活性和ERK激活。EMBO J. 2002 10月1日;21(19):5151-63。[文章
  19. Sano H, Liu SC, Lane WS, Piletz JE, Lienhard GE:胰岛素受体底物4与IRAS蛋白相关。生物化学杂志,2002年5月31日;277(22):19439-47。Epub 2002 3月23日。[文章
  20. 吴颖,陈震,Ullrich A: EGFR和FGFR信号通路通过FRS2受ERK1/2负反馈控制。生物化学,2003年8月;384(8):1215-26。[文章
  21. Masuda K, Shima H, Katagiri C, Kikuchi K: ERK的激活诱导MAPK磷酸酶-7 (JNK特异性磷酸酶)在Ser-446位点磷酸化。中国生物化学杂志,2003年8月22日;27(3):32448-56。Epub 2003 6月6日。[文章
  22. Allan LA, Morrice N, Brady S, Magee G, Pathak S, Clarke PR: ERK MAPK通过Thr 125磷酸化抑制caspase-9。细胞生物学杂志,2003 7月;5(7):647-54。[文章
  23. 娄艳,谢伟,张东峰,姚建辉,罗振峰,王永忠,石玉云,姚晓波:Nek2A指定Erk2的中心体定位。生物化学学报。2004年8月20日;21(2):495-501。[文章
  24. Ronnstrand L:干细胞因子受体/c-Kit的信号转导。细胞生命科学,2004 10月;61(19-20):2535-48。doi: 10.1007 / s00018 - 004 - 4189 - 6。[文章
  25. Mitsushima M, Suwa A, Amachi T, Ueda K, Kioka N:表皮生长因子和细胞黏附激活的细胞外信号调节激酶与藤新素相互作用并磷酸化。中国生物化学杂志,2004年8月13日;279(33):34570-7。Epub 2004年6月7日。[文章
  26. Domina AM, Vrana JA, Gregory MA, Hann SR, Craig RW:在活细胞中,MCL1在PEST区域磷酸化,并在ERK激活时稳定,以及在细胞毒性冈田酸或紫杉醇的其他位点。致癌基因。2004 july 8;23(31):5301-15。[文章
  27. 王Langlais P C,董LQ,卡罗尔CA, Weintraub圣,刘F:磷酸化的Grb10增殖蛋白激酶:识别Ser150和Ser476 Grb10zeta主要磷酸化网站。生物化学。2005 Jun 21;44(24):8890-7。[文章
  28. 陈超,王文杰,郭景昌,蔡宏宏,林俊杰,张志峰,陈荣荣:DAPK- erk相互作用介导的双向信号促进DAPK的凋亡作用。EMBO J. 2005 1月26日;24(2):294-304。Epub 2004 12月16日。[文章
  29. 洪继文,刘淑娟,林ik: p-Erk1/2磷酸化tis21/BTG2/pc3丝氨酸147诱导Pin-1结合和细胞死亡。中国生物化学杂志,2005 6月3日;80(22):21256-63。Epub 2005 3月23日。[文章
  30. Dougherty MK, Muller J, Ritt DA, Zhou M, Zhou XZ, Copeland TD, Conrads TP, Veenstra TD, Lu KP, Morrison DK:直接反馈磷酸化对Raf-1的调控。Mol Cell, 2005 1月21日;17(2):215-24。[文章
  31. Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M:信号网络中的全局、体内和位点特异性磷酸化动力学。Cell. 2006年11月3日;127(3):635-48。[文章
  32. Fujishiro SH, Tanimura S, Mure S, Kashimoto Y, Watanabe K, Kohno M: ERK1/2磷酸化GEF-H1增强其对RhoA的鸟嘌呤核苷酸交换活性。生物化学学报。2008年3月28日;368(1):162-7。doi: 10.1016 / j.bbrc.2008.01.066。Epub 2008年1月22日。[文章
  33. 胡艳,Mivechi NF:热休克转录因子4b与细胞外信号调节激酶丝裂原活化蛋白激酶和双特异性酪氨酸磷酸酶DUSP26的关系和调控。Mol细胞生物学,2006 4月;26(8):3282-94。[文章
  34. 陈建平,陈建平,陈建平,等。ALK激活诱导PC12细胞的Shc和FRS2募集:信号通路和表型结果。财经学报。2007年2月20日;581(4):727-34。Epub 2007 1月25日。[文章
  35. Xu TR, Baillie GS, Bhari N, Houslay TM, Pitt AM, Adams DR, Kolch W, Houslay MD, Milligan G:限制自我关联的β -抑制素2突变也干扰与β - a2-肾上腺素受体和ERK1/2 MAPKs的相互作用:β - a2-肾上腺素受体通过ERK1/2 MAPKs信号传递的意义。Biochem J. 2008 july 1;413(1):51-60。doi: 10.1042 / BJ20080685。[文章
  36. Zhong JL, Poghosyan Z, Pennington CJ, Scott X, Handsley MM, Warn A, Gavrilovic J, Honert K, Kruger A, Span PN, Sweep FC, Edwards DR:天然ADAM-15细胞质结构域变异在人乳腺癌中的作用Mol Cancer, 2008年3月6日(3):383-94。doi: 10.1158 / 1541 - 7786. - mcr - 07 - 2028。Epub 2008年2月22日。[文章
  37. Daub H, Olsen JV, Bairlein M, Gnad F, Oppermann FS, Korner R, Greff Z, Keri G, Stemmann O, Mann M:激酶选择性富集使激酶组在细胞周期内的定量磷酸化蛋白质组学成为可能。Mol Cell, 2008 8月8日;31(3):438-48。doi: 10.1016 / j.molcel.2008.07.007。[文章
  38. 朱德兰D,康森A, Seger R:信号蛋白中一般核易位信号的鉴定和表征。Mol Cell, 2008 9月26日;31(6):850-61。doi: 10.1016 / j.molcel.2008.08.007。Epub 2008 9月4日。[文章
  39. Vomastek T, Iwanicki MP, Burack WR, Tiwari D, Kumar D, Parsons JT, Weber MJ, Nandicoori VK:核孔复合体蛋白Tpr上的细胞外信号调节激酶2 (ERK2)磷酸化位点和对接域协同调节ERK2-Tpr相互作用。Mol细胞生物学,2008 11月28(22):6954-66。doi: 10.1128 / MCB.00925-08。Epub 2008 9月15日。[文章
  40. 周春梅,周春梅,张志刚,张志刚,张志刚。有丝分裂磷酸化的定量图谱研究。中国科学院学报(自然科学版),2008年8月5日,26(3):339 - 344。doi: 10.1073 / pnas.0805139105。Epub 2008年7月31日。[文章
  41. Gauci S, Helbig AO, Slijper M, Krijgsveld J, Heck AJ, Mohammed S: Lys-N和胰蛋白酶以一种基于精细scx的方法覆盖磷酸蛋白组的互补部分。《肛肠化学》2009年6月1日;81(11):4493-501。doi: 10.1021 / ac9004309。[文章
  42. 胡珊珊,谢震,Onishi A,余旭,姜丽,林杰,Rho HS, Woodard C,王红,郑js, Long S,何欣,Wade H, Blackshaw S,钱娟,朱红:ERK2在干扰素信号转录抑制中的作用。Cell. 2009 10月30日;139(3):610-22。doi: 10.1016 / j.cell.2009.08.037。[文章
  43. 孙娟,杨晓明,李晓明:c-Kit基因D816V突变在c-Kit信号转导中绕过了Src家族激酶的要求。中国生物化学杂志,2009年4月24日;284(17):11039-47。doi: 10.1074 / jbc.M808058200。Epub 2009 3月5日。[文章
  44. Sacco F, Tinti M, Palma A, Ferrari E, Nardozza AP, Hooft van Huijsduijnen R, Takahashi T, Castagnoli L, Cesareni G:肿瘤抑制密度增强磷酸酶-1 (DEP-1)通过直接去磷酸化ERK1/2激酶抑制RAS通路。中国生物化学杂志,2009年8月14日;284(33):22048-58。doi: 10.1074 / jbc.M109.002758。Epub 2009 6月3日。[文章
  45. Won M, Park KA, Byun HS, Kim YR, Choi BL, Hong JH, Park J, Seok JH, Lee YH, Cho CH, Song IS, Kim YK, Shen HM, Hur GM:蛋白激酶SGK1通过ERK2磷酸化促进MEK/ERK复合物的形成:SGK1在肝脏再生过程中对ERK功能的积极调节作用中华肝病杂志2009 7月;51(1):67-76。doi: 10.1016 / j.jhep.2009.02.027。Epub 2009 4月16日。[文章
  46. Oppermann FS, Gnad F, Olsen JV, Hornberger R, Greff Z, Keri G, Mann M, Daub H:人类kinome的大规模蛋白质组学分析。Mol Cell Proteomics, 2009 july;8(7):1751-64。doi: 10.1074 / mcp.M800588-MCP200。Epub 2009年4月15日[文章
  47. Lorenz K, Schmitt JP, Schmitteckert EM, Lohse MJ:一种新型的ERK1/2自磷酸化导致心肌肥厚。中华外科杂志2009 1月15日(1):75-83。doi: 10.1038 / nm.1893。Epub 2008 12月7日。[文章
  48. Yoon S, Seger R:细胞外信号调节激酶:多种底物调节不同的细胞功能。生长因子。2006 3月24日(1):21-44。[文章
  49. 姚震,Seger R: ERK信号级联——来自不同亚细胞区室的观点。生物因子。2009 9 - 10;35(5):407-16。doi: 10.1002 / biof.52。[文章
  50. Mayya V, Lundgren DH, Hwang SI, Rezaul K, Wu L, Eng JK, Rodionov V, Han DK: T细胞受体信号的定量磷酸化蛋白质组学分析揭示了蛋白质-蛋白质相互作用的全系统调节。科学通报。2009 8月18日;2(84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。[文章
  51. Olsen JV, Vermeulen M, Santamaria A, Kumar C, Miller ML, Jensen LJ, Gnad F, Cox J, Jensen TS, Nigg EA, Brunak S, Mann M:定量磷酸化蛋白组学揭示了有丝分裂过程中广泛的完全磷酸化位点占据。科学通报。2010年1月12日;3(104):ra3。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。[文章
  52. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011年1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。[文章
  53. Wortzel I, Seger R: ERK级联:不同亚细胞细胞器内的不同功能。基因癌症。2011年3月2日(3):195-209。doi: 10.1177 / 1947601911407328。[文章
  54. 林俊华,刘颖,Reineke E, Kao HY:丝裂原活化蛋白激酶胞外信号调节激酶2磷酸化并促进Pin1蛋白依赖的早幼粒细胞白血病蛋白转化。中国生物医学杂志,2011年12月30日;86(52):44403-11。doi: 10.1074 / jbc.M111.289512。Epub 2011年10月27日。[文章
  55. Rigbolt KT, Prokhorova TA, Akimov V, Henningsen J, Johansen PT, Kratchmarova I, Kassem M, Mann M, Olsen JV, Blagoev B:人胚胎干细胞分化过程中蛋白质组和磷蛋白组的全系统时间特征。科学信号。2011 3月15日;4(164):rs3。doi: 10.1126 / scisignal.2001570。[文章
  56. Bienvenut WV, Sumpton D, Martinez A, Lilla S, Espagne C, Meinnel T, Giglione C:植物和哺乳动物蛋白质的比较大规模表征揭示了相似和特殊的n - α -乙酰化特征。Mol Cell Proteomics, 2012 Jun;11(6):M111.015131。doi: 10.1074 / mcp.M111.015131。Epub 2012 1月5日。[文章
  57. Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola, Kim DS, De Juan-Pardo E, Demeyer K, Hole K, Larrea E, Timmerman E, Prieto J, Arnesen T, Sherman F, Gevaert K, Aldabe R: n端乙酰基转移酶NatB的n端乙酰基组分析和功能分析。中国科学院学报(自然科学版),2012年7月31日;doi: 10.1073 / pnas.1210303109。Epub 2012 7月18日。[文章
  58. 李文杰,李文杰,李文杰,李文杰,等:伪磷酸酶STYX通过时空调控ERK1/2调控细胞命运决定和细胞迁移。中国科学院学报(自然科学版)。2013年7月30日;110(31):E2934-43。doi: 10.1073 / pnas.1301985110。Epub 2013 7月11日。[文章
  59. 边艳,宋超,程凯,董敏,王芳,黄娟,孙东,王玲,叶敏,邹宏:酶辅助RP-RPLC方法深入分析人肝脏磷蛋白组。蛋白质组学杂志,2014年1月16日;96:253-62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日。[文章
  60. Fox T, Coll JT, Xie X, Ford PJ, Germann UA, Porter MD, Pazhanisamy S, Fleming MA, Galullo V, Su MS, Wilson KP:单氨基酸取代使ERK2对p38 MAP激酶的吡啶酰咪唑抑制剂敏感。蛋白质科学,1998 11月;7(11):2249-55。[文章
  61. Ohori M, Kinoshita T, Okubo M, Sato K, Yamazaki A, Arakawa H, Nishimura S, Inamura N, Nakajima H, Neya M, Miyake H, Fujii T:一种选择性ERK抑制剂的鉴定和抑制剂- erk2复合物的结构测定。生物化学学报。2005 10月14日;336(1):357-63。[文章
  62. 木下平,田田明,田田明,藤井平:人ERK2与吡唑啉[3,4-c]吡啶嗪衍生物络合的晶体结构。生物组织医学化学杂志2006年1月1日;16(1):55-8。Epub 2005 10月18日。[文章
  63. Ohori M, Kinoshita T, Yoshimura S, Warizaya M, Nakajima H, Miyake H:半胱氨酸残基在ERK活性位点和MAPKK家族中的作用。生物化学学报。2007年2月16日;353(3):633-7。Epub 2006 12月20日。[文章
  64. Aronov AM, Baker C, Bemis GW, Cao J, Chen G, Ford PJ, Germann UA, Green J, Hale MR, Jacobs M, Janetka JW, Maltais F, Martinez-Botella G, Namchuk MN, Straub J, Tang Q, Xie X:结构导向的选择性吡唑olylpyrrole ERK抑制剂设计。中华医学化学杂志2007 3月22日;50(6):1280-7。Epub 2007 2月15日。[文章
  65. 李志强,李志强,李志强,陈志强,陈志强,陈志强。造血酪氨酸磷酸酶识别底物的研究进展。生物化学。2008年12月16日;47(50):13336-45。doi: 10.1021 / bi801724n。[文章
  66. Aronov AM, Tang Q, Martinez-Botella G, Bemis GW, Cao J, Chen G, Ewing NP, Ford PJ, Germann UA, Green J, Hale MR, Jacobs M, Janetka JW, Maltais F, Markland W, Namchuk MN, Nanthakumar S, Poondru S, Straub J, ter Haar E, Xie X:基于构像控制的有效和选择性的胞外信号调节激酶(ERK)抑制剂的结构引导设计。中华医学化学杂志2009 10月22日;52(20):6362-8。doi: 10.1021 / jm900630q。[文章

药物的关系

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