l -乳酸脱氢酶B链

细节

的名字
l -乳酸脱氢酶B链
同义词
  • 1.1.1.27
  • LDH心脏亚基
  • LDH-B
  • LDH-H
  • 肾癌抗原NY-REN-46
基因名字
LDHB
生物
人类
氨基酸序列
L-lactate脱氢酶B链MATLKEKLIAPVAEEEATVPNNKITVVGVGQVGMACAISILGKSLADELALVDVLEDKLK gemmdlqhgslflqtpkivadkdysvtanskivvvtagvrqqegesrlnlvqrnvfkf iipqivkykivvvtagvrqqegesrlnlnsgcnldsarfrylmaeklg ihpsschgwilgehgdssvavwsgvnvagvslqelnpemgtdndsenway eviklkgytnwaiglsvadliesmlknlsrihpvstmvkgmygienevflslpilnarg ltsvinqklkddevaqlksadtlwdiqkkdl
残差数
334
分子量
36638.225
理论π
5.93
去分类
功能
l -乳酸脱氢酶活性/NAD绑定
流程
碳水化合物代谢过程/细胞代谢过程/乳酸代谢过程/NAD代谢过程/丙酮酸代谢过程/小分子代谢过程
组件
细胞质/胞质/细胞外的外来体//膜筏/线粒体/髓鞘
通用函数
Nad绑定
特定的功能
不可用
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
bbb l -乳酸脱氢酶B链(LDHB)GTGGACATTCTTACGTATGTTACCTGGAAACTAAGTGGATTACCCAAACACCGCGTGATT GGAAGTGGATGTAATCTGGATTCTGCTAGATTTCGCTACCTTATGGCTGAAAAACTTGGC ATTCATCCCAGCAGCTGCCATGGATGGATTTTGGGGGAACATGGCGACTCAAGTGTGGCT GTGTGGAGTGGTGTGAATGTGGCAGGTGTTTCTCTCCAGGAATTGAATCCAGAAATGGGA ACTGACAATGATAGTGAAAATTGGAAGGAAGTGCATAAGATGGTGGTTGAAAGTGCCTAT GAAGTCATCAAGCTAAAAGGATATACCAACTGGGCTATTGGATTAAGTGTGGCTGATCTT ATTGAATCCATGTTGAAAAATCTATCCAGGATTCATCCCGTGTCAACAATGGTAAAGGGG ATGTATGGCATTGAGAATGAAGTCTTCCTGAGCCTTCCATGTATCCTCAATGCCCGGGGATTAACCAGCGTTATCAACCAGAAGCTAAAGGATGATGAGGTTGCTCAGCTCAAGAAAAGT GCAGATACCCTGTGGGACATCCAGAAGGACCTAAAAGACCTGTGA
染色体的位置
12
轨迹
12 p12.2-p12.1
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P07195
UniProtKB表项名称 LDHB_HUMAN
GenBank蛋白ID 1200083
基因ID X13794
GenAtlas ID LDHB
HGNC ID HGNC: 6541
一般引用
  1. Takeno T, Li SS:人乳酸脱氢酶B基因的结构。生物化学学报,1989年2月1日;257(3):921-4。[文章
  2. 潘玉春,李世峰,李世峰:人乳酸脱氢酶cDNA和蛋白序列的研究进展。生物化学学报,1998,12(3):366 - 366。[文章
  3. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。[文章
  4. Scanlan MJ, Gordan JD, Williamson B, Stockert E, Bander NH, Jongeneel V, Gure AO, Jager D, Jager E, Knuth A, Chen YT, Old LJ:肾细胞癌患者自身抗体识别的抗原。中华肿瘤学杂志。1999年11月12日;83(4):456-64。[文章
  5. 张华,张晓明,张晓明,张晓明,李佳佳,郭安,郭晓明,郭晓明,张晓明,张晓明,张晓明,张晓明:酪氨酸磷酸化在肿瘤细胞中的免疫亲和性分析。南京生物技术大学学报。2005 01;23(1):94-101。Epub 2004 12月12日[文章
  6. Mayya V, Lundgren DH, Hwang SI, Rezaul K, Wu L, Eng JK, Rodionov V, Han DK: T细胞受体信号的定量磷酸化蛋白质组学分析揭示了蛋白质-蛋白质相互作用的全系统调节。科学通报。2009 8月18日;2(84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。[文章
  7. Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M:赖氨酸乙酰化靶向蛋白复合物并共同调节主要细胞功能。科学学报。2009年8月14日;325(5942):834-40。doi: 10.1126 / science.1175371。Epub 2009 7月16日。[文章
  8. Olsen JV, Vermeulen M, Santamaria A, Kumar C, Miller ML, Jensen LJ, Gnad F, Cox J, Jensen TS, Nigg EA, Brunak S, Mann M:定量磷酸化蛋白组学揭示了有丝分裂过程中广泛的完全磷酸化位点占据。科学通报。2010年1月12日;3(104):ra3。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。[文章
  9. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011年1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。[文章
  10. 边艳,宋超,程凯,董敏,王芳,黄娟,孙东,王玲,叶敏,邹宏:酶辅助RP-RPLC方法深入分析人肝脏磷蛋白组。蛋白质组学杂志,2014年1月16日;96:253-62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日。[文章
  11. 瓦卡·杰卡梅,李志刚,李志刚,李志刚,李志刚,李志刚,李志刚,王志刚,王志刚。人类线粒体蛋白质组的n端组分析。蛋白质组学。2015 july;15(14):2519-24。doi: 10.1002 / pmic.201400617。Epub 2015年6月8日。[文章
  12. Read JA, Winter VJ, Eszes CM, Sessions RB, Brady RL:人乳酸脱氢酶M-和h -同工酶活性改变的结构基础。蛋白质。2001 5月1日;43(2):175-85。[文章
  13. Maekawa M, Sudo K, Kitajima M, Matsuura Y, Li SS, Kanno T:人乳酸脱氢酶b (H)亚基电泳变异的基因突变分析。胡姆·热内。1993年6月;91(5):423-6。[文章
  14. Maekawa M, Sudo K, Kitajima M, Matsuura Y, Li SS, Kanno T:用DNA构象多态性分析和银染色检测乳酸脱氢酶b (H)缺乏症杂合个体的新基因突变。胡姆·热内。1993年3月;91(2):163-8。[文章
  15. Sudo K, Maekawa M, Tomonaga A, Tsukada T, Nakayama T, Kitamura M, Li SS, Kanno T, Toriumi J:人乳酸脱氢酶(LDH) B (H)变异基因突变的分子特征。胡姆·热内。1992年5月;89(2):158-62。[文章
  16. Sudo K, Maekawa M, Ikawa S, Machida K, Kitamura M, Li SS:人乳酸脱氢酶b (H)变异基因的错义突变。生物化学与生物物理学报,1994,30(2):672- 672。[文章
  17. Shonnard GC, Hud NV, Mohrenweiser HW:人乳酸脱氢酶变体LDHB GUA1活性位点上精氨酸到色氨酸的取代:对亚基结构和催化的假设影响。生物化学学报。1996 1月17日;1315(1):9-14[文章
  18. Sudo K, Maekawa M, Houki N, Okuda T, Akizuki S, Magara T, Kawano K:乳酸脱氢酶(LD) H亚单位缺乏症中一种新的框内缺失突变,在血清和红细胞中显示非典型LD同工酶模式。临床生物化学杂志1999 Mar;32(2):137-41。[文章
  19. Hidaka K, Ueda N, Hirata I, Watanabe Y, Minatogawa Y, Iuchi I:在日本患者中检测到第一例乳酸脱氢酶基因外显子4错义突变(LDH-H:R171P)。中国农业科学。1999;44(1):69-72。[文章
  20. 高谷T,高冈N,辰美M,川本H,大野Y,森田K, Masutani T,村川K,冈本Y:人乳酸脱氢酶b亚基基因的一种新的错义突变。中华生物医学杂志2001 8月;73(4):344-8。[文章

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