结构特异性要求绑定的β内酰胺抗生素对人体血清白蛋白。
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Nerli B, Romanini D, Pico G
结构特异性要求绑定的β内酰胺抗生素对人体血清白蛋白。
化学生物相互作用。1997年5月2日,104 (2):179 - 202。
- PubMed ID
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9212783 (在PubMed]
- 文摘
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绑定的头孢菌素药理的兴趣,用超滤的方法。研究了人血清白蛋白白蛋白的结合位点的识别也使用探测器执行所谓的网站我,二、胆红素和脂肪酸结合位点。头孢菌素被分为三组根据他们的亲和力白蛋白:低亲和力(K =真空度(2)m - 1),介质亲和力(K = 10 (3) m - 1)和高亲和力(K = 10 (4) m - 1)。头孢菌素结合蛋白产生的扰动等蛋白质的基本氨基酸组氨酸、赖氨酸。只有头孢呋辛、头孢他啶和头孢哌酮与网站我稍微血清白蛋白相互作用,而网站绑定二世拥有能力:头孢拉啶、头孢氨苄、头孢他啶、头孢曲松、头孢哌酮、头孢克洛和合成。胆红素结合位点显示能力与大量的头孢菌素:头孢曲松钠、头孢唑啉,cephaloglycin,头孢羟唑、头孢噻肟、头孢西丁、头孢呋辛、头孢哌酮和cefadroxil。头孢曲松钠显示能力与HSA的脂肪酸结合位点。没有标记的位移之间的关系被发现与取代基的化学性质R1和R2。头孢菌素与HSA的绑定地区包括:411年酪氨酰histidyl 146和lysyls 195年,199年,225年、240年和525年残留。特定氨基酸的化学改性表明,这些氨基酸之间的相互作用与β-内酰胺抗生素并不是所有头孢菌素在相同的程度上进行测试。 The results obtained revealed that the binding sites for cephalosporins on albumin are structurally heterogeneous, having different amino acids in the vicinity of the ligand molecule.