洞察胆汁酸交通系统:人类回肠lipid-binding protein-cholyltaurine复杂及其与同源结构。

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Kurz M, Brachvogel V, H, Stengelin年代,星期四H,克雷默W

洞察胆汁酸交通系统:人类回肠lipid-binding protein-cholyltaurine复杂及其与同源结构。

蛋白质。2003年2月1;50 (2):312 - 28。

PubMed ID

12486725 (在PubMed

]

文摘

胆汁酸生成体内的胆固醇在肝脏,他们接受一个肝肠循环包括小肠、肝脏和肾脏。要理解这个运输的分子机制,有必要了解蛋白质的三维(3 d)结构参与胆汁酸回收在自由和多元形式和比较同源蛋白质的家人。在这里,我们报告的解决方案结构人类回肠lipid-binding蛋白质(ILBP)与cholyltaurine自由形式和复杂。结构都与先前发表的猪ILBP-cholylglycine结构复杂,与相关lipid-binding蛋白质。蛋白质结构测定溶液中通过使用二维(2 d)和3 d-homo和异核核磁共振技术,导致几乎完全共振作业和大量的距离距离几何约束和克制的分子动力学模拟。几个分子间的识别距离约束明确地决定了cholyltaurine-binding网站。胆汁酸ILBP内深埋地下,其灵活的侧链位于接近脂肪酸门户地区进入内部ILBP核心。这个绑定模式的取向有很大区别在猪ILBP cholylglycine。详细分析使用网格/ CPCA策略揭示差异有利此种网站之间的相互作用和潜在的配体。这个特性将允许潜在抑制剂的合理设计相关的系统。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
牛磺胆酸	Gastrotropin	蛋白质	人类	未知的	配位体	细节

多肽

的名字	UniProt ID
Gastrotropin	P51161	细节