描述一种新型耐热性的O-acetylserine sulfhydrylase从Aeropyrum pernix K1。

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米诺K,石川K

描述一种新型耐热性的O-acetylserine sulfhydrylase从Aeropyrum pernix K1。

J Bacteriol。2003年4月,185 (7):2277 - 84。

PubMed ID

12644499 (在PubMed

]

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一个O-acetylserine sulfhydrylase (oas) hyperthermophilic archaeon Aeropyrum pernix K1,股票吡哆醛的5 '磷酸结合主题与美洲国家组织和胱硫醚beta-synthase (CBS),利用大肠杆菌表达的克隆和罗塞塔(DE3)。纯化蛋白二聚体,包含5 '磷酸吡哆醛。它被证明是一种酶与哥伦比亚广播公司活动以及体外美洲国家组织活动。酶保留90%的活动6小时孵化后在100度c . O-acetyl-L-serine sulfhydrylation反应,它有一个最佳pH值为6.7,明显O-acetyl-L-serine K (m)值和硫化28日和0.2毫米以下,分别和202年代的速率常数(1)。L-cystathionine合成反应,显示出广泛的最佳pH值在8.1到8.8范围,明显的K (m)值L-serine L-homocysteine 8和0.51毫米,分别和速率常数为0.7 (1)。a . pernix美洲国家组织活动高半胱氨酸脱硫反应,产生硫化物和S - (2, 3-hydroxy-4-thiobutyl) -L-cysteine从半胱氨酸和二硫苏糖醇。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	胱硫醚beta-synthase	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节