伴域热休克蛋白90(一半),结合geldanamycin一半寿命是一个调节的ATP / ADP切换域构象。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

Grenert JP,沙利文WP,法P Haystead助教,克拉克J, Mimnaugh E, Krutzsch H, Ochel HJ,舒尔特TW, Sausville E,内克尔LM,小丘

伴域热休克蛋白90(一半),结合geldanamycin一半寿命是一个调节的ATP / ADP切换域构象。

J生物化学杂志。1997年9月19日,272 (38):23843 - 50。

PubMed ID

9295332 (在PubMed

]

文摘

许多功能的女伴,热休克蛋白90(一半),由药物抑制geldanamycin专门结合一半。我们学习了一个伴域一半的晶体结构最近已经解决和决定包含geldanamycin-binding站点。我们证明,在溶液中,独家药品绑定这个域。这一领域也将通过gamma-phosphate ATP与琼脂糖。绑定特定ATP和ADP和由geldanamycin抑制。突变的四个甘氨酸残基在两ATP结合主题提出减少geldanamycin绑定和一半的ATP-dependent转换co-chaperone p23构象能绑定。因为p23绑定需要地区一半寿命1 - 221域之外,这些结果表明一个公共网站的核苷酸和geldanamycin调节其他一半的构象域。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Geldanamycin	Endoplasmin	蛋白质	人类	未知的	抑制剂	细节