人血红蛋白的氧联锌结合位点。
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吉尔曼JG，布鲁尔GJ
人血红蛋白的氧联锌结合位点。
生物化学学报，1978年3月1日;169(3):625-32。
- PubMed ID
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646791年(PubMed视图]
- 摘要
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Zn2+可以增加人血红蛋白的02亲和力。先前的数据表明，Zn2+通过直接与血红蛋白结合而发挥作用，而不是与2,3-双磷酸甘油酸竞争或结合。结果还表明，血红蛋白中存在两个02连接的锌结合位点，Zn2+不会显著改变血红蛋白的合作性或碱性玻尔效应。Zn2+对血红蛋白02亲和力的影响也可以在其他血红蛋白如牛和鸡的血红蛋白中观察到。本文介绍了人类正常血红蛋白、des- his146β -血红蛋白和n-乙基琥珀酰亚胺血红蛋白与锌相互作用的新数据。对于正常血红蛋白(四聚体中0.05 mM)，在20℃含0.1 M-Cl-的缓冲液中，02-解离曲线实验表明，添加0.4-0.5 mM- zns04不会改变pH 6.71 - 7.29之间的玻尔效应。用“锌离子缓冲液”进行的类似实验表明，如果游离Zn2+的浓度保持不变，希尔系数h的值仅略有下降。与正常血红蛋白相比，Zn2+对n -乙基琥珀酰亚胺血红蛋白的O2亲和力增加较少。这些研究以及Zn2+与氧-、脱氧-和去氧- his146β -血红蛋白平衡结合的数据表明，锌在含氧血红蛋白中至少由三种氨基酸螯合，其中两种是组氨酸-146 β和半胱氨酸- 93β。