人类载铁蛋白h链突变体的高分辨率x射线结构与其活性和金属结合位点相关。
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Toussaint L, Bertrand L, Hue L, Crichton RR, Declercq JP
人类载铁蛋白h链突变体的高分辨率x射线结构与其活性和金属结合位点相关。
中华分子生物学杂志，2007 1月12日;365(2):440-52。Epub 2006年10月7日
- PubMed ID
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17070541 (PubMed视图］
- 摘要
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铁蛋白是自然界广泛分布的一类蛋白质。在细菌、植物和动物细胞中，铁蛋白似乎是一种可溶性的、生物可利用的、无毒的铁供应者。动物来源的铁蛋白是由两种亚基H和L组成的异聚物，其主要区别在于活性氧化铁酶中心的存在(H)或不存在(L)。我们在高达1.5埃的分辨率下报道了四种人类H apoferritin变体的晶体结构。使用Zn(II)作为Fe(II)的氧化还原稳定替代品的晶体衍生物，使我们能够表征不同的金属结合位点。氧化铁酶中心由A位点和B位点组成，与偏好A位点的金属结合。此外，在3重轴、4重轴和靠近氧化铁酶中心的腔体表面发现了明显的Zn(II)结合位点。为了研究氧化铁酶中心两个金属原子距离的重要性，我们对谷氨酸27 (A位点)和谷氨酸107 (B位点)这两个轴向配体进行了天门冬氨酸残基的单次和双次取代。讨论了金属结合的后果和与Fe(II)氧化速率的相关性。