营养不良蛋白和营养不良蛋白的ZZ结构域:β -营养不良聚糖相互作用位点的拓扑和映射。
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Hnia K, Zouiten D, Cantel S, Chazalette D, Hugon G, Fehrentz JA, Masmoudi A, Diment A, Bramham J, Mornet D, Winder SJ
营养不良蛋白和营养不良蛋白的ZZ结构域:β -营养不良聚糖相互作用位点的拓扑和映射。
生物化学学报，2007年2月1日;401(3):667-77。
- PubMed ID
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17009962 (PubMed视图］
- 摘要
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肌萎缩蛋白是肌动蛋白骨架和细胞外基质之间的重要连接，通过跨膜粘附受体肌萎缩聚糖。Dystrophin及其常染色体同源体utrophin通过其高度保守的c端半胱氨酸富区与β -dystroglycan相互作用，包括WW结构域(蛋白质-蛋白质相互作用结构域，包含两个保守的色氨酸残基)，EF hand和ZZ结构域。EF手区稳定WW结构域，提供营养不良蛋白或营养不良蛋白与营养不良聚糖之间的主要相互作用位点。ZZ结构域，包含一个预测的锌指结构基，稳定WW和EF手结构域，并加强营养不良蛋白或营养不良蛋白与β -营养不良聚糖之间的整体相互作用。利用细菌表达的ZZ结构域，我们证明了锌与ZZ结构域结合的构象效应，并通过斑点叠加试验确定了ZZ结构域中的两个锌结合区域。利用新的单克隆抗体通过ELISA、叠加法和免疫组化法对抗肌萎缩蛋白ZZ结构域进行表位定位。一个单克隆抗体定义了一个与β -营养不良聚糖相互作用的ZZ结构域的离散区域。该表位定位于ZZ结构域中构象敏感的第二锌结合位点。我们的结果表明，dystrophin的3326-3332残基是dystrophin和β -dystroglycan接触区域的重要组成部分，并为ZZ结构域的组织和功能提供了新的见解。