硒蛋白P和硒蛋白M块Zn2 +介导Abeta42聚合和毒性。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
王Du X,李H, Z,倪邱年代,刘问,J
硒蛋白P和硒蛋白M块Zn2 +介导Abeta42聚合和毒性。
Metallomics。2013年6月,5 (7):861 - 70。doi: 10.1039 / c3mt20282h。
- PubMed ID
-
23652332 (在PubMed]
- 文摘
-
淀粉样β蛋白的聚集和细胞毒性(β淀粉状蛋白质)肽与过渡金属离子在神经细胞已经提出参与阿尔茨海默病(AD)的进展。一个治疗的策略来对付这个不治之症设计目标metal-Abeta物种的化学药剂。硒蛋白是一组特殊的蛋白质,含有21氨基酸序列交会。由于交会的存在,这组蛋白质的研究基本上集中在他们的角色在调节氧化还原电位和清除活性氧。这里,我们报道了富有的硒蛋白P域(SelP-H)和Sec-to-Cys突变硒蛋白M (SelM)能够绑定过渡金属离子和调节锌(2 +)介导的β淀粉状蛋白质聚合,ROS生产和神经毒性。SelM”(U48C)和SelP-H被发现坐标0.5和2摩尔当量的锌(2 +)/ Cd(2 +)和微摩尔的submicromolar亲和力,分别。金属结合诱导结构改变SelP-H和SelM根据循环dichorism光谱。锌(2 +)绑定到Abeta42几乎完全抑制Abeta42 fibrillization,可显著恢复SelP-H SelM’, thioflavin T(阻)观察到荧光和透射电子显微镜(TEM)。有趣的是,两个SelP-H和SelM抑制锌(2 +)-Abeta42-induced神经毒性和细胞内ROS在活细胞生产。这些研究表明SelP SelM可能扮演一定的角色在调节氧化还原平衡以及金属体内平衡。