核糖体的结构与延长因子G困在posttranslocational状态。
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高YG,塞尔曼牌M,邓纳姆厘米,Weixlbaumer,凯利AC, Ramakrishnan V
核糖体的结构与延长因子G困在posttranslocational状态。
科学。2009年10月30日,326 (5953):694 - 9。doi: 10.1126 / science.1179709。
- PubMed ID
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19833919 (在PubMed]
- 文摘
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延长因子G (EF-G)是一个鸟苷三磷酸酶(GTPase)中扮演着关键角色的易位转移RNA(图示),信使核糖核酸(mRNA)核糖体翻译。我们报告一个晶体结构精3.6埃分辨率的核糖体困EF-G posttranslocational状态使用抗生素梭链孢酸。梭链孢酸陷阱EF-G构象中三磷酸鸟苷和鸟苷二磷酸形式之间的中间。EF-G之间的相互作用与核糖体与刺激催化元素,如L10-L12茎和不断化解地区和第四域EF-G的tRNA peptidyl-tRNA结合位点(P网站)和mRNA阐明EF-G函数中这些元素的作用。核糖体的移动杆的稳定也导致其结构的更完整的描述。