底物结合位点的位置在膜蛋白质微粒体谷胱甘肽transferase-1积分。

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Busenlehner LS,阿兰J, Jegerscohld C,河中沙洲PJ, Bhakat P,赫伯特H, Morgenstern R, RN阿姆斯特朗

底物结合位点的位置在膜蛋白质微粒体谷胱甘肽transferase-1积分。

生物化学。2007年3月13日,46(10):2812 - 22所示。Epub 2007年2月13日。

PubMed ID

17297922 (在PubMed

]

文摘

微粒体谷胱甘肽transferase-1 (MGST1)是一个三聚物的膜结合酶与谷胱甘肽转移酶(谷胱甘肽)和hydroperoxidase活动。作为MAPEG总科,MGST1艾滋病在众多异型生物质基板的解毒和细胞免受氧化应激通过减少GSH-dependent磷脂氢过氧化物。然而,对不同底物结合位点的位置,包括是否转移酶和过氧化物酶活动重叠结构。尽管归因于谷胱甘肽分子密度分辨率3.2电子晶体结构的观察MGST1,亲电和磷脂氢过氧化物基质结合位点仍然是难以捉摸的。酰胺H-D交换动力学和H-D配体的碳足迹实验表明谷胱甘肽和疏水性底物结合相似,但不同地区MGST1。指引下,定点诱变H-D交换的结果,表明谷胱甘肽足迹中的特定残留效应对1-chloro-2转移酶活性,4-dinitrobenzene。此外,胞质周围残留的化学应力传感器C49但不是建模的晶体结构似乎发挥重要作用的形成为疏水性底物结合位点。虽然脂肪酸/磷脂结合位点结构重叠,对谷胱甘肽,它似乎没有本地化的同一地区其他疏水性底物。最后,H-D交换质谱分析表明,特定的构象转变可以调解衬底绑定和/或产品发布。结构性变化MGST1至关重要的激活酶和对其生物功能很重要。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
谷胱甘肽	微粒体谷胱甘肽S-transferase 1	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节