包膜糖蛋白gp160
细节
- 的名字
- 包膜糖蛋白gp160
- 同义词
-
- Env多蛋白
- 基因名字
- env
- 生物
- hiv - 1
- 氨基酸序列
-
>拼箱| BSEQ0012338 |包膜糖蛋白gp160 MRATEIRKNYQHLWKGGTLLLGMLMICSAAEQLWVTVYYGVPVWKEATTTLFCASDAKAY DTEVHNVWATHACVPTDPNPQEVKLENVTENFNMWKNNMVEQMHEDIISLWDQSLKPCVK LTPLCVTLNCTDLRNATNTTSSSWETMEKGEIKNCSFNITTSIRDKVQKEYALFYNLDVV PIDNASYRLISCNTSVITQACPKVSFEPIPIHYCAPAGFAILKCNDKKFNGTGPCTNVST VQCTHGIRPVVSTQLLLNGSLAEEEIVIRSENFTNNAKTIIVQLNESVVINCTRPNNNTR KSINIGPGRALYTTGEIIGDIRQAHCNLSKTQWENTLEQIAIKLKEQFGNNKTIIFNPSS GGDPEIVTHSFNCGGEFFYCNSTQLFTWNDTRKLNNTGRNITLPCRIKQIINMWQEVGKA MYAPPIRGQIRCSSNITGLLLTRDGGKDTNGTEIFRPGGGDMRDNWRSELYKYKVVKIEP LGVAPTKAKRRVVQREKRAVGLGALFLGFLGAAGSTMGAASITLTVQARQLLSGIVQQQN NLLRAIEAQQHLLQLTVWGIKQLQARVLAVERYLRDQQLLGIWGCSGKLICTTTVPWNTS WSNKSLNEIWDNMTWMKWEREIDNYTHIIYSLIEQSQNQQEKNEQELLALDKWASLWNWF DITKWLWYIKIFIMIVGGLIGLRIVFVVLSIVNRVRQGYSPLSFQTHLPAQRGPDRPDGI EEEGGERDRDRSGPLVDGFLAIIWVDLRSLCLFSYHRLRDLLLIVTRIVELLGRRGWGVL KYWWNLLQYWIQELKNSAVSLLNATAIAVAEGTDRVIEILQRAFRAVLHIPVRIRQGLER
- 数量的残留物
- 843年
- 分子量
- 95647.42
- 理论π
- 8.63
- 去分类
-
功能结构分子活动流程凋亡过程/clathrin-mediated病毒在宿主细胞内吞作用/逃避或公差病毒的宿主免疫反应/病毒膜融合主机内体膜/病毒膜与宿主细胞膜的融合/先天免疫反应/刺激c型凝集素受体信号通路/病毒蛋白加工/病毒对宿主细胞组件宿主细胞内体膜/宿主细胞的质膜/膜的有机组成部分/病毒囊膜/病毒粒子/病毒粒子膜
- 通用函数
- 结构分子活动
- 特定的功能
- 包膜糖蛋白gp160: Oligomerizes主机内质网主要是三。第二次,在主机高尔基gp160凌日,糖基化。然后proteolytically前体在trans-Golgi裂解,从而激活细胞furin或furin-like蛋白酶生产gp120和gp41。表面蛋白gp120:高度病毒主机绑定到主受体CD4淋巴细胞。这种交互诱发结构重排创建一个高亲和力结合位点的趋化因子coreceptor像趋化因子受体CXCR4和/或CCR5。作为配体CD209 / DC-SIGN和CLEC4M / DC-SIGNR,分别发现于树突状细胞(dc),淋巴结和肝血窦内皮细胞和鼻窦。这些交互允许捕获病毒颗粒在粘膜表面的这些细胞和后续传播宽容。艾滋病颠覆了树突状细胞的迁移特性获得CD4 + t细胞在淋巴结。病毒传播宽松的t细胞发生在反式(没有DCs感染,通过病毒捕获和传输),或在cis (DCs生产感染后,通过通常的CD4-gp120交互),从而诱导一个健壮的感染。在反式感染,病毒粒子仍然传染性在天提出,他们不是退化,但保护non-lysosomal酸性细胞器在DCs接近细胞膜从而导致病毒感染可能在DCs的迁移从外围到淋巴组织。在到达淋巴组织,完整的病毒粒子回收回到DCs的细胞表面允许病毒传播CD4 + t细胞。跨膜蛋白gp41:我作为一个类病毒融合蛋白。 Under the current model, the protein has at least 3 conformational states: pre-fusion native state, pre-hairpin intermediate state, and post-fusion hairpin state. During fusion of viral and target intracellular membranes, the coiled coil regions (heptad repeats) assume a trimer-of-hairpins structure, positioning the fusion peptide in close proximity to the C-terminal region of the ectodomain. The formation of this structure appears to drive apposition and subsequent fusion of viral and target cell membranes. Complete fusion occurs in host cell endosomes and is dynamin-dependent, however some lipid transfer might occur at the plasma membrane. The virus undergoes clathrin-dependent internalization long before endosomal fusion, thus minimizing the surface exposure of conserved viral epitopes during fusion and reducing the efficacy of inhibitors targeting these epitopes. Membranes fusion leads to delivery of the nucleocapsid into the cytoplasm.
- 域包含了函数
- 跨膜区
- 672 - 692
- 细胞的位置
- 病毒粒子膜
- 染色体的位置
- 不可用
- 轨迹
- 不可用
- 外部标识符
-
资源 链接 UniProtKB ID P35961 UniProtKB条目名称 ENV_HV1Y2 - 一般引用
-
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