二硫键的位置在人类血清胆碱酯酶的序列。
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Lockridge O, Adkins,拉杜BN
二硫键的位置在人类血清胆碱酯酶的序列。
J生物化学杂志。1987年9月25日,262 (27):12945 - 52。
- PubMed ID
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3115973 (在PubMed]
- 文摘
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人类血清胆碱酯酶和胃蛋白酶消化条件下造成二硫键完好无损。肽是由高压液相色谱分离,确定了含二硫键的颜色测定。多肽氨基酸序列的特征和成分分析。人类血清胆碱酯酶在每个单元包含8 half-cystines 574氨基酸。6这些形式三个内部二硫桥:Cys65-Cys92之间,Cys252-Cys263, Cys400-Cys519。与Cys65二硫键而不是Cys66推断了鱼雷乙酰胆碱酯酶的同源性。Cys571形成二硫桥Cys571相同的亚基。这个跨链二硫桥四个氨基酸的羧基末端。包含二硫化跨链的肽很容易从胆碱酯酶裂解胰蛋白酶(Lockridge, O。杜拉,b . n .(1982)生物。化学。257年,12012 - 12018),这表明羧基末端近球状的表面四聚物的蛋白质。 The disulfide bridges in human cholinesterase have exactly the same location as in Torpedo californica acetylcholinesterase. There is one potential free sulfhydryl in human cholinesterase at Cys66, but this sulfhydryl could not be alkylated. Comparison of human cholinesterase, and Torpedo and Drosophila acetylcholinesterases to the serine proteases suggests that the cholinesterases constitute a separate family of serine esterases, distinct from the trypsin family and from subtilisin.