大肠杆菌pyridoxal 5’-磷酸C-S裂解酶MalY的折叠途径。

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波托尔迪M，切利尼B，劳伦茨DV，鲍里·伏特托尼C

大肠杆菌pyridoxal 5’-磷酸C-S裂解酶MalY的折叠途径。

生物化学学报，2005年8月1日;389(Pt 3):885-98。

PubMed ID

15823094 (PubMed视图

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摘要

来自大肠杆菌的MalY是一种双功能二聚PLP (pyridoxal 5'-phosphate)酶，作为β -胱硫酶和麦芽糖系统的抑制因子。全酶的光谱学和分子性质，在未处理和nabh4处理的形式，并已阐明了除酶。在平衡条件下，通过凝胶过滤、交联、ANS(8-苯胺-1-萘磺酸)结合以及可见、近紫外和远紫外CD、荧光和核磁共振光谱对尿素诱导的MalY展开进行了系统研究。展开至少有三个阶段。第一个转变，发生在0和1 M尿素之间，产生了部分活性的二聚物，结合PLP。第二个平衡转变包括二聚体解离、PLP的释放和裂解酶活性的丧失，导致单体平衡中间体的形成。它是一种部分展开的分子，保留了大部分原生态二级结构，结合了大量的ANS(暴露的疏水表面的探针)，并倾向于自关联。在尿素浓度为2-4 M时，holoMalY的自缔合聚集体占优势。第三步是酶的完全展开。这些结果与尿素诱导的apoMalY和nabh4还原全酶的展开谱相比较表明，附着在活性位点赖氨酸残基上的辅酶基团增加了二聚酶的稳定性。 Both holo- and apo-MalY could be successfully refolded into the active enzyme with an 85% yield. Further refolding studies suggest that large misfolded soluble aggregates that cannot be refolded could be responsible for the incomplete re-activation.

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	胱硫醚gamma-lyase	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节