晶体结构的变形杆菌公关过氧化氢酶有或没有绑定NADPH。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Gouet P, Jouve嗯,Dideberg O
晶体结构的变形杆菌公关过氧化氢酶有或没有绑定NADPH。
J杂志。1995年6月23日,249 (5):933 - 54。
- PubMed ID
-
7791219 (在PubMed]
- 文摘
-
过氧化氢酶和过氧化物变形杆菌的耐药突变NADPH紧密结合。有趣的是,这种酶可以剥夺catalatic NADPH没有损失的活动。这是唯一已知的非哺乳类过氧化氢酶能够绑定NADPH。没有解决了代数余子式的结构分子置换用牛肝过氧化氢酶的结构模型。结构优化的r因子19.3%在8到2.2一项决议。根据序列,蛋氨酸砜定位在血红素活性部位。这种氧化的蛋氨酸是特定的变形杆菌过氧化氢酶,可能产生一些位阻的活性部位。两个重要的水分子在血红素定位远端站点。这两个水分子并不位于牛肝过氧化氢酶的结构,但应该占催化机理。的配位形式被浸泡获得晶体unliganded形成一个NADPH的解决方案。 The structure was refined to an R-factor of 15.9% in the range of 8 to 3.1 A resolution using the unliganded structure as a model. The NADPH was clearly located in the electron density map with the same conformation as in beef liver catalase. The NADPH binding induces slight structural changes. However, the imidazole ring of a histidine residue (His284) rotates about 50 degrees to accommodate the cofactor. The electron transfer from NADPH to the haem molecule was examined and several pathways are proposed.