两个同源的flavocoenzyme胺氧化酶类结构:单体的肌氨酸氧化酶和N-methyltryptophan氧化酶。
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瓦格纳,Khanna P女士家的
两个同源的flavocoenzyme胺氧化酶类结构:单体的肌氨酸氧化酶和N-methyltryptophan氧化酶。
生物化学。1999年4月27日,38 (17):5588 - 95。
- PubMed ID
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10220347 (在PubMed]
- 文摘
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单体的肌氨酸氧化酶(MSOX)和N-methyltryptophan氧化酶(MTOX)同源酶催化的氧化脱甲基肌氨酸(N-methylglycine)和N-methyl-L-tryptophan,分别。肌氨酸MSOX诱导各种细菌在生长。MTOX是未知的大肠杆菌酶代谢功能。这两种酶共价结合黄素。共价黄素在用电喷雾质谱作为评判的流行水平。数据提供了第一个证据表明MTOX黄素蛋白。以下的观察表明,8α- (S-cysteinyl)时尚的共价黄素MSOX杆菌sp。b - 0618和MTOX。FMN-containing肽,由消化MSOX或MTOX胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶,磷酸二酯酶,表现出吸收和荧光性质的特点一个8α- (S-cysteinyl)黄素和可以绑定到apo-flavodoxin。中的硫醚链接FMN-containing肽被过甲酸氧化转化为砜,根据吸光度变化和黄素的增加荧光特征。的砜进行了预测亚硫酸氢还原裂解反应在治疗,释放修改的FMN。 Cys315 was identified as the covalent FAD attachment site in MSOX from B. sp. B-0618, as judged by the sequence obtained for a flavin-containing tryptic peptide (GAVCMYT). Cys315 aligns with a conserved cysteine in MSOX from other bacteria, MTOX (Cys308) and pipecolate oxidase, a homologous mammalian enzyme known to contain covalently bound flavin. There is only one conserved cysteine found among these enzymes, suggesting that Cys308 is the covalent flavin attachment site in MTOX.