活动和结构的活性位点突变体R386Y R386F大肠杆菌天冬氨酸转氨酶。
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Danishefsky, Onnufer JJ Petsko GA,吊环D
活动和结构的活性位点突变体R386Y R386F大肠杆菌天冬氨酸转氨酶。
生物化学,1991年2月19日,30 (7):1980 - 5。
- PubMed ID
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1993208 (在PubMed]
- 文摘
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精氨酸- 386,大肠杆菌的活性位点残基天冬氨酸转氨酶(EC 2.6.1.1)结合底物alpha-carboxylate,由定点诱变取代酪氨酸和苯丙氨酸。进行这个实验是为了阐明特定es交互的角色在触发substrate-induced酶构象的变化。由此产生的突变体的活动和晶体结构。这两个突变体的二阶速率常数明显减少了超过5数量级比野生型酶,虽然R386Y比R386F稍微活跃。R386F在本土的2.5 a分辨率结构状态是由使用不同的傅里叶方法决定的。的整体结构非常类似于野生型酶的构象。板式换热器- 386侧链的位置,然而,似乎转变对野生型的参数- 386与邻近残留酶和形成新的联系人。