哺乳动物类Sigma谷胱甘肽s转移酶:人类和大鼠gsh依赖性前列腺素D2合成酶的催化特性和组织特异性表达。
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Jowsey IR, Thomson AM, Flanagan JU, Murdock PR, Moore GB, Meyer DJ, Murphy GJ, Smith SA, Hayes JD
哺乳动物类Sigma谷胱甘肽s转移酶:人类和大鼠gsh依赖性前列腺素D2合成酶的催化特性和组织特异性表达。
生物化学学报，2001,11(3):507- 506。
- PubMed ID
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11672424 (PubMed视图]
- 摘要
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gsh依赖性前列腺素D(2)合成酶(PGDS)酶是迄今为止鉴定的唯一的Sigma谷胱甘肽s转移酶(GSTs)类脊椎动物成员。在大肠杆菌中表达了人类和大鼠同源gsh依赖性PGDS(分别为hPGDS和rPGDS)的互补DNA克隆，并通过亲和层析分离了重组蛋白。纯化后的酶均能特异性催化前列腺素(PG) H(2)到PGD(2)的异构化。每种转移酶也表现出gsh偶联和gsh过氧化物酶活性。发现hPGDS催化芳基卤化物和异硫氰酸酯与谷胱甘肽结合的能力低于大鼠酶。虽然这两种酶对1-氯-2,4-二硝基苯的K(m)值没有差异，但对谷胱甘肽的K(m)值存在显著差异(hPGDS和rPGDS分别为8 mM和0.3 mM)。利用分子模拟技术，在这些酶的n端结构域中发现了氨基酸取代，这些氨基酸取代位于拟议的gsh结合位点之外，这可能解释了这些催化差异。PGDS的组织特异性表达在人和大鼠之间也存在显著差异;在检查的组织中，两种之间的表达差异在脾脏和骨髓中最为明显。hPGDS和rPGDS的催化性能和组织特异性表达的差异似乎反映了物种间Sigma GST类的不同生理作用。 The evolution of divergent functions for the hPGDS and rPGDS is discussed in the context of the orthologous enzyme from chicken.