整合蛋白的酪氨酸磷酸化beta3调节kindlin-2绑定和整合素激活。
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Bledzka K, Bialkowska K,聂H,秦J, Byzova T,吴C,犁EF, Ma YQ
整合蛋白的酪氨酸磷酸化beta3调节kindlin-2绑定和整合素激活。
生物化学杂志。2010年10月1日;285 (40):30370 - 4。doi: 10.1074 / jbc.C110.134247。Epub 2010年8月11日。
- PubMed ID
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20702409 (在PubMed]
- 文摘
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Kindlins是必不可少的在细胞整合素激活系统和合作的方式这样做的工作通过直接互动与整合素β蛋白胞质尾(CTs)。Kindlins与membrane-distal NxxY主题,这是有别于talin-binding站点内membrane-proximal NxxY主题。两种图案可以磷酸化酪氨酸残基,有人建议,这个修改membrane-proximal NxxY主题负调节与美丽的头域的交互。然而,酪氨酸磷酸化的影响membrane-distal NxxY主题kindlin绑定是未知的。使用突变分析和磷酸化肽,我们表明,磷酸化的membrane-distal思路(759)的主题在β(3)CT扰乱kindlin-2认可。这个membrane-distal磷酸化酪氨酸也禁用的kindlin-2 coactivate整合素的能力。在直接绑定的研究中,肽对应non-phosphorylatedβ(3)CT与kindlin-2互动,而酪氨酸(759)磷酸化肽未能结合kindlin-2与可衡量的亲和力。这些观察表明,磷酸化和non-phosphorylated状态之间的转换的整合素β(3)CT确定反应kindlin-2和管理kindlin-2调节整合素的活化作用。