四聚物的寡聚化IkappaB激酶γ(IKKgamma)是义务的IKK复杂的活动和NF-kappaB激活。
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Tegethoff年代,Behlke J, Scheidereit C
四聚物的寡聚化IkappaB激酶γ(IKKgamma)是义务的IKK复杂的活动和NF-kappaB激活。
摩尔细胞杂志。2003年3月,23 (6):2029 - 41。
- PubMed ID
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12612076 (在PubMed]
- 文摘
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IkappaB激酶(IKK)复杂的转录因子介导激活NF-kappaB IkappaB蛋白质的磷酸化。其催化亚基,IKKalpha IKKbeta,需要与监管协会IKKgamma (NEMO)组件来获得完整的基底和诱导激酶活性。然而,IKK的低聚物的成分复杂,其监管由IKKgamma知之甚少。我们这里展示IKKgamma主要形成四聚体和与IKKalpha或IKKbeta在这个状态。我们建议tetramerization通过二聚作用的先决条件是通过c端卷曲螺旋最小寡聚化域(MOD)。这是紧随其后的是二聚作用的二聚体的n端序列。四聚物的IKKgamma扣押四激酶分子,产生一个γ(4)(α/β)(4)化学计量学。删除国防部导致失去tetramerization和磷酸化的IKKbeta IKKgamma,尽管激酶仍然可以与合成IKKgamma单体和二聚体。同样,MOD-mediated IKKgamma tetramerization需要加强IKKbeta激酶活性在293年当过表达细胞和重组lipopolysaccharide-responsive IKK复杂前b细胞。因此这些数据表明IKKgamma tetramerization执行两个激酶二聚体的空间定位促进transautophosphorylation和激活。