PKR刺激NF-kappaB无论与IkappaB交互激酶的激酶功能复杂。
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阀盖MC, Weil R,大坝E, Hovanessian AG)、穆尔EF
PKR刺激NF-kappaB无论与IkappaB交互激酶的激酶功能复杂。
摩尔细胞杂志。2000年7月,20 (13):4532 - 42。
- PubMed ID
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10848580 (在PubMed]
- 文摘
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全身的干扰素(IFN)双链RNA-activated通过磷酸化蛋白激酶PKR介导抑制蛋白质合成的α亚基真核起始因子2 (eIF2alpha)也参与诱导干扰素基因通过转录因子的激活NF-kappaB。NF-kappaB保留通过绑定到其抑制剂IkappaBalpha在细胞质中。NF-kappaB激活的关键一步是IkappaB IkappaBalpha的激酶的磷酸化(IKK)复杂。这个活动从IkappaBalpha释放NF-kappaB并允许其原子核的易位。在这里,我们研究了PKR激活NF-kappaB在记者的能力分析和显示两个催化地第一次活动PKR突变体,PKR / KR296和删除突变(PKR / Del42)缺乏潜在eIF2alpha-binding域,也可以激活NF-kappaB。这个结果表明NF-kappaB PKR不需要激活的激酶活性,它是独立于PKR-eIF2alpha关系。转染野生型PKR或催化地活动PKR在PKR(0/0)小鼠胚胎成纤维细胞的激活导致IKK复杂。通过使用谷胱甘肽S-transferase拉试验,我们发现PKR与IKK的IKKbeta亚基相互作用复杂。这种交互显然不需要IKK复杂的完整性,当它被发现出现提取物细胞缺乏NF-kappaB基本调制器、IKK复杂的组件之一。因此,我们的研究结果揭示小说的通路PKR可以调节NF-kappaB信号通路不使用其激酶活性。