第五EGF-like thrombomodulin领域:结构与小说disulfide-bonding EGF-like域模式。

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Sampoli贝尼特斯英航,猎人MJ,专职阿訇DP, Komives EA

第五EGF-like thrombomodulin领域:结构与小说disulfide-bonding EGF-like域模式。

J杂志。1997年11月7日,273(4):913 - 26所示。

PubMed ID
9367781 (在PubMed
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第五EGF-like的结构域(残留Q387 E426) thrombomodulin (TMEGF5)由二维核磁共振。TMEGF5结合凝血酶和Ki 1.9 microM已被证明有一个新颖的二硫键模式完全活跃TM的片段。在EGF,二硫键模式(1 - 3、2 - 4、5 - 6),尽管TMEGF5不可逾越的(1 - 2、3 - 4、5 - 6)模式。这部小说的结构域,决定从483年NOE-derived距离限制,似乎已经偏离了常见的EGF-like结构。叠加的14最低TMEGF5结构给出了一个整体的1.09 r.m.s.d.骨干原子。中央具有β褶板共同EGF-like TMEGF5域名不存在。一个循环,残留C390 C395,距与B交互循环,扭曲的残留C399 C407, EGF,和接近C循环,残留物C409 C421。这个转折使N和C末端比EGF在TMEGF5靠近。大部分的残留在活动中是非常重要的,躺在一个分子的脸,这是可能的thrombin-binding表面域。域内的C循环的结构,它是一个beta-hairpin EGF相似,相似的结构合成版本的循环与凝血酶由转移一个实验。 Despite the similarity in the structures of the loops, the residues immediately following C421 are in different positions in the two structures suggesting that these "tail" residues may change conformation upon thrombin binding.

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的名字 UniProt ID
Thrombomodulin P07204 细节