结构的弹性EGF-like子域名绑定到目标蛋白质,凝血酶。
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令人不解R, Komives EA,倪F
结构的弹性EGF-like子域名绑定到目标蛋白质,凝血酶。
蛋白质科学。1996年2月;5 (2):195 - 203。
- PubMed ID
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8745396 (在PubMed]
- 文摘
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的thrombin-bound结构原生肽片段的第五EGF-like域thrombomodulin测定使用核磁共振和转移NOE谱。的绑定肽假定EGF-like结构反平行的β褶板,小说结构图案观察结合肽的蛋白质肽复合物。有一个显著的结构弹性的结构主题体现在它能够适应不同数量的二硫循环内的残留物。对接实验显示关键接触凝血酶是侧链之间的疏水相互作用残留Ile 414年和424年Ile thrombomodulin和疏水口袋凝血酶表面。残留低浓缩铀415年法419年,420年Ile,本来埋在完整EGF-like域,不适宜地暴露在复杂的凝血酶EGF-like thrombomodulin片段,从而提供一个理由增强亲和力的删除Ile 420。独特的β褶板结构指定绑定肽肽的二硫桥的存在因为一个相应的线性thrombomodulin片段折叠成一片有不同的骨架拓扑结构。不同的结合构象的线性和环化肽表明侧链相互作用在一个特定的环境中就规定结合多肽折叠的蛋白质肽复合物。