识别人类肾二肽酶膜锚定网站建设及其分泌的cDNA表达形式。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
片山足立H, T, Inuzuka C, Oikawa年代,Tsujimoto M,基本上H
识别人类肾二肽酶膜锚定网站建设及其分泌的cDNA表达形式。
生物化学杂志。1990年9月5日;265 (25):15341 - 5。
- PubMed ID
-
2168407 (在PubMed]
- 文摘
-
人类肾二肽酶的化学性质(hrDP)纯化膜分数的肾脏已经为特征。当处理phosphatidylinositol-specific磷脂酶C, hrDP释放肾膜分数。与胰蛋白酶消化后,羧基末端肽分离采用anhydrotrypsin-agarose柱层析法和反相高效液相色谱法。肽的氨基酸序列被确定在363 - 369位置在主结构推导出的cDNA序列(足立,H。Tawaragi, Y。Inuzuka C。日本久保田公司,我。Tsujimoto, M。Nishihara, T。基本上,h(1990)生物。265年化学,3992 - 3995)。进一步检查的化学composion肽显示里面,分别为2、1、5、1、1摩尔的乙醇胺、氨基葡萄糖、甘露糖、磷酸肌醇,除了氨基酸。这些结果表明,成熟hrDP分子缺乏羧基末端疏水肽扩展预测的cDNA序列和锚定在Ser369通过glycosylphosphatidylinositol膜。进一步描述这种酶的作用,我们建立了表达系统分泌和膜固定形式的hrDP使用COS-1细胞,发现自然酶重组形式都一样活跃。 Our expression system made it possible to prepare large amounts of soluble enzyme, and will contribute toward elucidation of the physiological roles of the enzyme.