原子结构穿过β淀粉样蛋白刺揭示不同的立体拉链。
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尼尔森·萨瓦亚先生,Sambashivan年代,R,伊万诺娃MI,西弗斯SA很MI,汤普森MJ, Balbirnie M, Wiltzius JJ,麦克法兰HT,马德森AO,艾森伯格Riekel C, D
原子结构穿过β淀粉样蛋白刺揭示不同的立体拉链。
大自然。2007年5月24日,447 (7143):453 - 7。Epub 2007年4月29日。
- PubMed ID
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17468747 (在PubMed]
- 文摘
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从不同的蛋白质,淀粉样原纤维形成的每个与特定疾病有关,包含一个常见穿过β脊柱。脊柱的原子结构,从酵母朊病毒蛋白质的fibril-forming段GNNQQNY Sup35,最近被x射线microcrystallography透露。这是一双β褶板,侧链所面临的两张互相交叉在干燥的立体拉链。这里我们报告一些其他30段从fibril-forming amyloid-like纤维蛋白质形式,通常微晶核,或者两个。这些包括段阿尔茨海默氏症的β-淀粉样蛋白和τ蛋白,PrP朊蛋白,胰岛素,胰岛淀粉样多肽(IAPP)、溶菌酶、肌红蛋白、α-突触核蛋白和β2微球蛋白,说明常见的结构特点是由淀粉样疾病在分子水平上共享。13这些微晶核所有结构揭示立体拉链,但随着变化,扩大范围的原子结构amyloid-like纤维和提供一个原子水平假说朊病毒株的基础。