泛素化的自由细胞周期蛋白D1独立于286年苏氨酸磷酸化。
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日尔曼D,罗素,汤普森,Hendley J
泛素化的自由细胞周期蛋白D1独立于286年苏氨酸磷酸化。
生物化学杂志。2000年4月21日;275 (16):12074 - 9。
- PubMed ID
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10766840 (在PubMed]
- 文摘
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细胞周期蛋白D1结合,调节细胞周期蛋白依赖性激酶的活性(CDKs) 4和6。视网膜母细胞瘤蛋白的磷酸化细胞周期蛋白D1。CDK4/6复合物在细胞周期的G(1)阶段促进进入S期。细胞周期蛋白D1蛋白ubiquitinated和26 S蛋白酶体降解。先前的研究已经表明,细胞周期蛋白D1泛素化是依赖其磷酸化,糖原合成酶激酶3β(GSK-3beta)在286年苏氨酸,这极大地增强了磷酸化事件绑定到(迪,j。程,m·G。、Roussel m F。谢尔,c . j . Dev(1998)基因。12日,3499 - 3511)。我们现在报告一个额外的泛素化途径的自由细胞周期蛋白D1 CDKs(释放)。我们表明,当到的束缚,细胞周期蛋白D1-T286A ubiquitinated突变。此外,我们表明,突变的细胞周期蛋白D1不能绑定到(细胞周期蛋白D1-KE)也是ubiquitinated体内。 Our results demonstrate that free cyclin D1 is ubiquitinated independently of its phosphorylation on threonine 286 by GSK-3beta, suggesting that, as has been shown for cyclin E, distinct pathways of ubiquitination lead to the degradation of free and CDK-bound cyclin D1. The pathway responsible for ubiquitination of free cyclin D1 may be important in limiting the effects of cyclin D1 overexpression in a variety of cancers.