N-Glycosylation规定妥善处理有机阴离子运输多肽1 b1。
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詹黄姚J,香港W, J, K,黄H,香港M
N-Glycosylation规定妥善处理有机阴离子运输多肽1 b1。
《公共科学图书馆•综合》。2012;7 (12):e52563。doi: 10.1371 / journal.pone.0052563。Epub 2012年12月20日。
- PubMed ID
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23285087 (在PubMed]
- 文摘
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有机阴离子运输多肽(OATPs)被广泛认为是吸收的关键决定因素,分布、代谢和排泄(ADME)各种药物、外源性物质和毒素。假定的N-glycosylation站点位于细胞外循环2和5被认为是所有OATPs的共同特征和一些成员已经被证明是糖基化的蛋白质。然而,仍然缺乏实验证据这种翻译修饰如何影响OATPs的运输活动,这些假定的糖基化网站利用的转运蛋白。在目前的研究中,我们代替天冬酰胺残留,可能参与N-glycosylation谷氨酰胺残留和识别三个糖基化网站(Asn134, Asn503和Asn516) OATP1B1的结构内,OATP成员主要表达在人类肝脏。我们的研究结果表明,Asn134和Asn516用于糖基化在正常情况下;然而,当Asn134诱变处理,额外的天冬酰胺在503位置是参与糖基化的过程。同时更换三天与谷氨酰胺导致显著降低蛋白质含量以及运输活动的损失。进一步的研究发现,转运蛋白的糖基化影响稳定和unglycosylated突变在内质网保留。