Mdm2是一个环finger-dependent本身和p53的泛素蛋白连接酶。
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方年代,詹森JP,路德维希RL Vousden KH斯曼
Mdm2是一个环finger-dependent本身和p53的泛素蛋白连接酶。
J生物化学杂志。2000年3月24日,275 (12):8945 - 51。
- PubMed ID
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10722742 (在PubMed]
- 文摘
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Mdm2已被证明对p53稳定瞄准p53蛋白的蛋白酶体降解。我们现在报告,Mdm2是一种泛素蛋白连接酶(E3) p53,其活动是依赖于它的无名指。此外,我们表明,Mdm2调和自己的泛素化环finger-dependent的方式,它不需要除了ubiquitin-activating真核蛋白质酶(E1)和一个ubiquitin-conjugating酶(E2)。因此很明显,Mdm2调解泛素化体现一种内在的能力。突变的假定的锌协调残留废除这项活动,和二价阳离子螯合。阳离子螯合后,可以恢复完整的活动添加锌。我们进一步证明p53和Mdm2在细胞的降解需要额外的潜在zinc-coordinating残留之外的内在活动所需Mdm2在体外。更换Mdm2环与另一个蛋白质(Praja1)重组泛素化和Mdm2的蛋白酶体降解。然而,这枚戒指是无效的泛素化和p53的蛋白酶体目标,表明可能存在特异性的识别外源基质的戒指。