他的角色- 134、-147和-150年亚基组装残留物,代数余子式绑定,和羊肝胞质丝氨酸hydroxymethyltransferase催化。

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Jagath JR, Sharma B,饶NA, Savithri h

他的角色- 134、-147和-150年亚基组装残留物,代数余子式绑定,和羊肝胞质丝氨酸hydroxymethyltransferase催化。

J生物化学杂志。1997年9月26日,272 (39):24355 - 62。

PubMed ID

9305893 (在PubMed

]

文摘

为了解开守恒的组氨酸残基的作用的结构与羊肝胞质丝氨酸hydroxymethyltransferase (SHMT),三个位点突变体(H134N、H147N H150N)是构建和表达。H134N和H147N SHMTs L-serine公里值,L-allo-threonine beta-phenylserine类似于野生型酶,虽然kcat值明显下降。H134N SHMT得到二聚的形式只有6%的绑定5 '磷酸吡哆醛(PLP)比野生型酶。浓度增加的(500 microM)增强酶活性没有改变其低聚物的结构,表明他的- 134可能参与dimer-dimer交互。H147N SHMT在四聚物的形式获得,但很少PLP(3%)绑定,这表明这个残留可能是参与代数余子式绑定。与野生型酶不同,辅助因子可能很容易被透析H147N SHMT,和酶蛋白从而形成主要出现在二聚的形式,表明在dimer-dimer PLP绑定接口。H150N SHMT得到与绑定PLP四聚物的形式。然而,突变体酶活性很小(< 2%)。L-serine kcat / Km值,L-allo-threonine和beta-phenylserine 80 - 56 -, 33倍少与野生型相比,酶。与野生型酶,它未能形成醌型的中间值和特征无法进行交换的2 s质子从甘氨酸H4-folate的存在。 However, it could form an external aldimine with serine and glycine. The wild type and the mutant enzyme had similar Kd values for serine and glycine. These results suggest that His-150 may be the base that abstracts the alpha-proton of the substrate, leading to formation of the quinonoid intermediate in the reaction catalyzed by SHMT.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	丝氨酸hydroxymethyltransferase,胞质	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节
磷酸吡哆醛	丝氨酸hydroxymethyltransferase,线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节