调节细胞周期蛋白依赖性激酶磷酸化5催化活性。
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Sharma P, Sharma M,阿明ND, Albers RW,裤子HC
调节细胞周期蛋白依赖性激酶磷酸化5催化活性。
《美国国家科学院刊S a . 1999年9月28日,96 (20):11156 - 60。
- PubMed ID
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10500146 (在PubMed]
- 文摘
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细胞周期蛋白依赖性激酶5 (cdk5)在一个活跃的形式只有在神经细胞。激活的协会与cyclin-like神经元蛋白质p35区域(或截短形式p25)和p39是目前唯一的机制调节cdk5催化活性。除了细胞周期蛋白绑定,cdk家族的其他成员需要最大化的一个对丝氨酸/苏氨酸残基磷酸化激活(刺(160)对于cdk-2)在所有cdks除了cdk8是守恒的。这个网站是由cdk-activating激酶磷酸化,然而,不使磷酸化cdk5。检查可能存在的对于cdk5 phosphorylation-dependent监管机制,我们有代谢标记PC12细胞(32)P (i),表明内生cdk5磷酸化。细菌表达cdk5也可以通过PC12细胞溶解产物磷酸化。磷酸化的cdk5 PC12细胞溶解产物导致显著增加cdk5 / p25催化活性。爵士(159)在cdk5同源监管刺在cdk2 (160)。爵士(159)-to-Ala (S159A) cdk5突变没有显示类似的激活,这表明cdk5也受磷酸化在这个网站。cdk家族的其他成员一样,cdk5催化活性p25绑定和磷酸化的影响。 We show that the cdk5-activating kinase (cdk5AK) is distinct from the cdk-activating kinase (cyclin H/cdk7) that was reported previously to neither phosphorylate cdk5 nor affect its activity. We also show that casein kinase I, but not casein kinase II, can phosphorylate and activate cdk5 in vitro.