替换的守恒的组氨酸残基的影响在人类gamma-glutamyl转肽酶。
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Ikeda Y,藤井裕久J,谷口N
替换的守恒的组氨酸残基的影响在人类gamma-glutamyl转肽酶。
,1996年6月,119 (6):1166 - 70。
- PubMed ID
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8827453 (在PubMed]
- 文摘
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gamma-Glutamyl转肽酶拥有383年和505年两个组氨酸残基位置保存在所有哺乳动物和细菌物种。为了阐明这些残留的功能,我们准备这些残留物被取而代之的是阿拉巴马州的突变体。L-gamma-glutamyl-p-nitroanilide水解的动力学分析表明,在- 383替换Vmax值下降到14%的野生型,但没有影响Vmax / K (m)。在反应涉及glycylglycine受体基质,这种突变的Vmax价值下降到38%没有变更的Vmax / K (m) L-gamma-glutamyl-p-nitroanilide gamma-glutamyl捐赠者,但显著减少Vmax / K (m)的受体。这些结果表明,这种替代导致损伤的一步自由酶被水再生从gamma-glutamyl酶或受体底物。另一方面,替换他的Vmax - 505导致减少值转肽作用的10%的野生型尽管没有实质性影响的Vmax值水解反应。然而,这种替代并不影响Vmax / K (m)的转肽作用的受体。因此,形成一个非生产性es与受体基质复杂将减少Vmax转肽作用的价值。这些结果表明他- 383起着重要的催化作用,促进退化gamma-glutamyl-enzyme通过水解或转让gamma-glutamyl一半的受体。也表明他- 505重要的形成是一个复杂的gamma-glutamyl酶受体底物即使它没有催化的关键作用。 Although the pH-dependence profile and the van't Hoff plot for the ionic group responsible for enzyme activity were consistent with the requirement of a histidine residue, neither of the conserved histidines could be assigned as such an ionic group. This suggests that another histidine residue(s) might play an essential role in the enzyme function.