相扑E3连接酶RanBP2促进HDAC4脱乙酰酶的修饰。
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Kirsh O,席勒JS, Pichler恐吓,穆勒,Miska E,马蒂厄米,Harel-Bellan, Kouzarides T,梅尔基奥F, Dejean
相扑E3连接酶RanBP2促进HDAC4脱乙酰酶的修饰。
EMBO j . 2002年6月3;(11):2682 - 91。
- PubMed ID
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12032081 (在PubMed]
- 文摘
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转录镇压介导通过组蛋白脱乙酰作用真核基因调控是一个关键组成部分。在这里,我们表明,二类组蛋白脱乙酰酶HDAC4共价修饰的ubiquitin-related SUMO-1修饰符。sumoylation-deficient点突变(HDAC4-K559R)显示了轻微损伤抑制转录的能力以及组蛋白脱乙酰酶活性降低。的能力HDAC4 self-aggregate是适当的sumoylation体内的先决条件。钙/ calmodulin-dependent蛋白激酶(CaMK)信号,导致核出口,废除SUMO-1 HDAC4的修改。此外,修改取决于一个完整的核的存在定位信号和催化了核孔复合物(NPC) RanBP2蛋白质,相扑E3连接酶新发现的一个因素。这些发现表明,sumoylation HDAC4发生在全国人大和耦合核进口。最后,修改实验表明MEF2-interacting转录抑制因子(MITR)和HDAC1 6也同样相扑修改,表明sumoylation可能是一个重要的转录调控机制控制I和II hdac镇压由两类。