噬菌体展示筛选鉴定人FasL (CD178) SH3结构域相互作用伙伴。
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沃斯，莱托，杨森
噬菌体展示筛选鉴定人FasL (CD178) SH3结构域相互作用伙伴。
BMC免疫，2009年10月6日;10:53。doi: 10.1186 / 1471-2172-10-53。
- PubMed ID
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19807924 (PubMed视图］
- 摘要
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背景:Fas配体是T细胞和NK细胞的细胞毒性效应分子，其特征是细胞内n端多脯氨酸区域，作为SH3和WW结构域蛋白的停靠位点。一些先前描述的Fas配体相互作用的SH3结构域蛋白被证明对死亡因子的存储、表达和功能调控至关重要。然而，最近的观察表明，Fas配体也受到翻译后修饰，包括脱落和膜内蛋白水解。这导致细胞内短片段的产生，这些短片段可能被降解或转移到细胞核以影响转录。到目前为止，蛋白质-蛋白质的相互作用，特别是调节细胞内片段的命运还没有被确定。结果:为了进一步确定Fas配体细胞内区域的SH3结构域相互作用组，我们现在筛选了一个人SH3结构域噬菌体显示库。除了已知的SH3结构域介导与Fas配体富脯氨酸结构域的结合外，我们还能够识别出许多其他可能与FasL相关的SH3结构域。讨论了新结合蛋白对死亡因子生物学的潜在功能意义。对于Tec激酶和分选连接蛋白，通过下拉实验在细胞系统中验证了观察到的相互作用。结论:我们提供了一个假定的Fas配体相互作用伙伴的扩展列表，确认了之前确定的相互作用，但也引入了几个新的SH3结构域蛋白，这些蛋白可能是Fas配体功能的重要调节因子。