微分调节EGF受体激酶结构域内multiubiquitination内化和退化。
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江黄F,柯克帕特里克D, X, Gygi年代,索尔金
微分调节EGF受体激酶结构域内multiubiquitination内化和退化。
摩尔细胞。2006年3月17日,21日(6):737 - 48。
- PubMed ID
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16543144 (在PubMed]
- 文摘
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泛素化的表皮生长因子受体(EGFR)被认为发挥重要作用在调节它的定位和稳定。阐明EGFR泛素化的作用,串联质谱分析是用来确定六个不同的赖氨酸残基的激酶结构域内表皮生长因子受体,可共轭泛素后生长因子刺激。替换的赖氨酸和精氨酸残基导致戏剧性的减少整体泛素化但保留正常的表皮生长因子受体酪氨酸磷酸化。Ubiquitination-deficient表皮生长因子受体突变体显示严重缺陷在他们的流动率但内化率与野生型受体。最后,定量质谱分析表明,超过50%的表皮生长因子受体结合泛素polyubiquitin连锁店的形式,主要是通过Lys63有关。综上所述,这些数据提供了直接证据的作用受体靶向EGFR泛素化的溶酶体和暗示Lys63-linked polyubiquitin链在这个排序过程。