复杂的结构拓扑异构酶II-DNA-nucleotide atp酶活动的揭示了一个新的控制机制。

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施密特BH, Osheroff N,伯杰JM

复杂的结构拓扑异构酶II-DNA-nucleotide atp酶活动的揭示了一个新的控制机制。

Nat Struct杂志。2012年11月19日(11):1147 - 54。doi: 10.1038 / nsmb.2388。Epub 2012年9月30日。

PubMed ID
23022727 (在PubMed
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文摘

以IIA型控制染色体DNA成为超螺旋和解决在复杂ATP-dependent strand-passage机制。虽然总体框架存在IIA拓扑异构酶功能,全身酶仍未定义的体系结构。这里我们提出的结构完全催化酿酒酵母DNA拓扑异构酶ⅱ为包裹着nonhydrolyzable ATP模拟。酶采用domain-swapped配置中atp酶域的原体亚基坐落在nucleolytic地区的伙伴。这个组织产生意想不到的互动结合DNA和ATP酶的构象转换元件领域,我们展示的是DNA-stimulated ATP水解和全球拓扑异构酶活动的关键。我们的数据表明,ATP酶域主对彼此保证单向链段,这状态感觉束缚DNA酶促进ATP营业额和重置。

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的名字 UniProt ID
DNA拓扑异构酶2α P11388 细节