人类性激素结合球蛋白的晶体结构:层粘连蛋白g样结构域的类固醇转运。
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格里什科夫斯卡娅I, Avvakumov GV, Sklenar G, Dales D, Hammond GL, Muller YA
人类性激素结合球蛋白的晶体结构:层粘连蛋白g样结构域的类固醇转运。
EMBO J. 2000 Feb 15;19(4):504-12。
- PubMed ID
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10675319 (在PubMed］
- 摘要
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人类性激素结合球蛋白(SHBG)在血液中运输性激素并调节其进入目标组织的途径。在生物流体中，SHBG以同型二聚体的形式存在，每个单体由两个层连蛋白G样结构域(G结构域)组成。在1.55 A分辨率下，SHBG与5 α -双氢睾酮复合物的n端G结构域的晶体结构揭示了甾体结合位点的结构和二聚体的四元结构。我们还表明，G畴具有胶状卷拓扑结构，并与戊聚糖在结构上相关。在每个SHBG单体中，类固醇插入到β -薄片三明治中的疏水袋中。甾体和20a远处的钙离子不在二聚体界面上。相反，每个二聚体存在两个独立的类固醇结合囊和钙结合位点。环段Pro130-Arg135的结构表现出有趣的无序性。在所有其他的胶卷蛋白中，这个循环都是有序的。如果相应建模，它覆盖了类固醇结合位点，从而可以调节配体进入结合袋。