细胞外domain-IgG融合蛋白三人的利钠肽受体。激素药理学和应用固相合成肽的筛选抗血清。
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班纳特贝内特BD, GL, Vitangcol房车,朱厄特小,燃烧的J, Henzel W,劳DG
细胞外domain-IgG融合蛋白三人的利钠肽受体。激素药理学和应用固相合成肽的筛选抗血清。
J生物化学杂志。1991年12月5日,266 (34):23060 - 7。
- PubMed ID
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1660465 (在PubMed]
- 文摘
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利钠肽受体(npr)是一个家庭的三个细胞表面糖蛋白,每个都有一个跨膜域。两种受体,指定NPR-A和NPR-B膜guanylyl环化酶合成cGMP激素刺激。第三个受体,NPR-C,据报道,代谢清除的功能配体和guanylyl cyclase-independent信号转导。我们设计的三个嵌合蛋白质组成的利钠肽受体细胞外领域融合的Fc部分人类IgG-gamma 1。这些分子提供材料详细研究人类受体的细胞外结构域和互动三个人类的利钠肽,心房利钠肽(ANP)、脑利钠肽(BNP), c型利钠肽(CNP)。homodimeric融合蛋白,指定A-IgG、B-IgG C-IgG,是从中国仓鼠卵巢细胞和分泌蛋白质a亲和层析纯化。我们在座的主要表征这些融合蛋白为代表的内在激素亲和性以饱和绑定和竞争分析。125年的离解常数和C-IgG A-IgG i-anp为1.6点,1.2点。125年的离解常数i-y0-cnp (CNP)与酪氨酸的氨基酸对B-IgG 23点。效力等级次序的竞争绑定A-IgG比CNP ANP比巴黎更大,而对于B-IgG排名比ANP大于法国CNP大得多。 For C-IgG, we observed ANP greater than CNP greater than or equal to BNP. These data demonstrate that the receptor-IgG fusion proteins discriminate among the natriuretic peptides in the same manner as the native receptors and provide a basis for future structural studies with these molecules. The purified fusion proteins have a variety of potential applications, one of which we illustrate by a solid phase screening assay in which rabbit sera from a series of synthetic-peptide immunizations were titered for receptor reactivity and selectivity.