白蛋白的结构特征和bilirubin-binding属性Herborn, (Lys240 - - > Glu)白蛋白突变。
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Minchiotti L,加里亚诺M, Zapponi MC, Tenni R
白蛋白的结构特征和bilirubin-binding属性Herborn, (Lys240 - - > Glu)白蛋白突变。
欧元。1993 214年6月1;(2):437 - 44。
- PubMed ID
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8513793 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告的分子缺陷白蛋白Herborn,一个新的基因变异的人类血清白蛋白在德国被发现。等电点聚焦CNBr纯化dna片段分析变量允许我们本地化的突变片段CNBr 3(残留124 - 298)。这个片段是孤立的规模制备和受胰蛋白酶的V8蛋白酶消化。序列测定胰蛋白酶的异常和V8肽显示变种起源于替换Lys240 - - > Glu。白蛋白Herborn 2电荷变化,这可能是由于在第一位置- - > G过渡结构对应的密码子的基因,对其电泳淌度没有显著影响non-denaturating条件下。因此我们认为残留240,已经与胆红素主要结合位点(雅各布森,c .学生物化学(1978)。j . 171, 453 - 459),是埋葬。结合胆红素和胆绿素的白蛋白Herborn量化使用荧光猝灭法。表观平衡协会常量(Ka + / - SD)和高亲和性结合位点的数目(n)脱脂变体的胆红素和胆绿素Ka = 1.03 + / - 0.18 x 10 (8) m - 1, n = 1.07;和Ka = 7.48 + / - 1.10 x 10 (6) m - 1, n = 1.01,分别。 The Ka values are about 93.3% and 99.1% of the values found for the normal protein under the same conditions. These results strongly suggest that Lys240 of human serum albumin is not the basic residue involved in ion pairing with one of the carboxylate groups of bilirubin at its high-affinity site.