Ca的结构基础(2 +)S100C端依赖关系(S100A11)及其目标,膜联蛋白的氨基端部分。
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Rety年代,Osterloh D,阿里JP, Tabaries年代,Seeman J, Russo-Marie F, Gerke V, Lewit-Bentley
Ca的结构基础(2 +)S100C端依赖关系(S100A11)及其目标,膜联蛋白的氨基端部分。
结构。2000年2月15日,8 (2):175 - 84。
- PubMed ID
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10673436 (在PubMed]
- 文摘
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背景:S100C (S100A11)属于S100钙结合蛋白家族的功能尚不完全清楚,但可能包括细胞骨架组装和动力学。S100蛋白由两类ef - hand钙结合主题,通过一个灵活的循环。像其他几个家族成员,S100C为形式。S100蛋白和膜联蛋白形成复合物,另一个家庭也绑定到磷脂的钙结合蛋白。结构研究已开展了解这些交互的基础。结果:我们终于解决了这个复杂的晶体结构calcium-loaded S100C合成肽,对应于第一个14残留的膜联蛋白N端为2.3一项决议。我们发现一个肽的化学计量学/ S100C单体,整个两每S100C肽二聚体组成的复杂结构。然而,每个肽与两单体S100C二聚体。的两个S100C分子二聚体由二硫化物桥相连。的结构非常接近p11-annexin二氨基肽复杂之前解决。 We have performed competition experiments to try to understand the specificity of the S100-annexin interaction. CONCLUSIONS: By solving the structure of a second annexin N terminus-S100 protein complex, we confirmed a novel mode of interaction of S100 proteins with their target peptides; there is a one-to-one stoichiometry, where the dimeric structure of the S100 protein is, nevertheless, essential for complex formation. Our structure can provide a model for a Ca(2+)-regulated annexin I-S100C heterotetramer, possibly involved in crosslinking membrane surfaces or organising membranes during certain fusion events.