膜联蛋白的磷酸化我通过TRPM7 channel-kinase。
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Dorovkov MV, Ryazanov AG)
膜联蛋白的磷酸化我通过TRPM7 channel-kinase。
J生物化学杂志。2004年12月3;279 (49):50643 - 6。Epub 2004年10月12日。
- PubMed ID
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15485879 (在PubMed]
- 文摘
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TRPM7 TRP组成的是一个不同寻常的双官能团的分子离子通道蛋白激酶域的融合。已经表明,TRPM7监管起着关键作用的细胞内镁体内平衡以及缺氧神经元死亡。TRPM7通道一直使用电生理技术特征;然而,激酶结构域的功能尚不清楚和内源性底物激酶尚未报道。我们已经确定了膜联蛋白1作为TRPM7激酶的底物。膜联蛋白的磷酸化TRPM7激酶1的Ca2 +,大幅增加刺激的细胞提取物overexpressing TRPM7。膜联蛋白1×TRPM7激酶的磷酸化发生在一个保守的丝氨酸残基的氨基端两性α螺旋(Ser5)位于膜联蛋白1。氨基地区在互动中扮演着关键角色与其他蛋白质和膜的膜联蛋白1,因此,磷酸化的膜联蛋白1在Ser5 TRPM7激酶可能调节膜联蛋白1的函数。