基因表达的证据ATP, GTP-specific琥珀酰辅酶在多细胞真核生物合成酶。
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约翰逊JD,被詹,东奔西走K, Milavetz BI,伦敦朗伯斯区
基因表达的证据ATP, GTP-specific琥珀酰辅酶在多细胞真核生物合成酶。
生物化学杂志。1998年10月16日;273 (42):27580 - 6。
- PubMed ID
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9765291 (在PubMed]
- 文摘
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高度ATP, GTP-specific亚型琥珀酰辅酶合成酶的鸽子将alpha-subunit相同,但不同的beta-subunits(约翰逊,j . D。、Muhonen W W。伦敦朗伯斯区,d . o .(1998)生物。273年化学,27573 - 27579)。成熟的子单元的序列是由基于逆转录-聚合酶链反应的方法。306 -残渣成熟alpha-subunit鸽子显示> 88%认同其同系物在猪和老鼠。成熟的ATP的序列,GTP-specific beta-subunits(分别为a -β-淀粉样蛋白和G-beta)在鸽子54%是相同的。这些序列被用来确定人类和小鼠表达序列标签高度同源G-beta和a -β-淀粉样蛋白,分别。成熟的a -β-淀粉样蛋白的序列和G-beta老鼠和人类被聚合酶链反应和验证完成。a -β-淀粉样蛋白在猪的顺序也获得。哺乳动物的a -β-淀粉样蛋白序列显示> 89%的身份; the G-beta sequences are similarly related. However, pairwise comparisons of the A-beta and G-beta sequences revealed <53% identity. Alignment with two sequences of the beta-subunit in Caenorhabditis elegans suggests that the A-beta and G-beta genes arose by duplication early in the evolution of multicellular eucaryotes. The expression of A-beta is strong in numerous mouse and human tissues, which suggests that ATP-specific succinyl-CoA synthetase also plays an important role in species throughout the animal kingdom.