内吞网格蛋白外套成分Fcho1/2和AP-2在发育模式中具有明显和可分离的活性。

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引用

Umasankar PK, Sanker S, Thieman JR, Chakraborty S, Wendland B, Tsang M, Traub LM

内吞网格蛋白外套成分Fcho1/2和AP-2在发育模式中具有明显和可分离的活性。

细胞生物学杂志,2012年4月8日;14(5):488-501。doi: 10.1038 / ncb2473。

PubMed ID
22484487 (PubMed视图
摘要

网格蛋白介导的内吞作用发生在质膜上多个独立的输入位点,但这些位置是如何被选择的以及不同的货物是如何同时被识别的尚不清楚。FCHO1和FCHO2是较早到达表面网格蛋白组合的蛋白质,被推测在核心网格蛋白适配器AP-2之前起强制性的外套成核作用。在这里,我们展示了FCHO1/2的mu-同源结构域代表了一个内吞相互作用中心。斑马鱼胚胎中fcho1的翻译沉默导致强烈的背腹模式缺陷,类似于Bmp信号失效。Fcho1的mu同源结构域与Bmp受体Alk8相互作用,揭示了积极调节Bmp信号传递的内吞成分。尽管如此,当AP-2耗尽时,fcho1突变表型与明显的严重胚胎缺陷不同。因此,我们的数据挑战了FCHO1/2在涂层形成中的首要地位。

引用本文的药物库数据

多肽
的名字 UniProt ID
激活素受体1型 Q04771 细节
钙调蛋白 P0DP23 细节
Calmodulin-2 P0DP24 细节
Calmodulin-3 P0DP25 细节