杆状病毒系统中表达的人前列腺素G/H合成酶1和2的纯化、鉴定及选择性抑制。

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引用

Barnett J, Chow J, Ives D, Chiou M, Mackenzie R, Osen E, Nguyen B, ching S, Bach C, Freire J,等。

杆状病毒系统中表达的人前列腺素G/H合成酶1和2的纯化、鉴定及选择性抑制。

生物化学学报,1994年11月16日;(1):130-9。

PubMed ID
7947975 (PubMed视图
摘要

人前列腺素G/H合成酶1和2在杆状病毒表达系统中表达,并纯化到高水平。两种酶都被糖基化了。通过SDS-PAGE分析,PGHS-1似乎是均匀的,但在PGHS-2制备中检测到两个紧密迁移的条带,这显然是由于糖基化的异质性。两种亚型的n端氨基酸序列表明,信号序列被昆虫细胞有效地裂解。重组人PGHS-1和PGHS-2同时具有环加氧酶和过氧化物酶活性。两者对花生四烯酸酯具有较高的亲和力,且在催化过程中发生自灭活。重组异构体在药理学上并不相同,因为一些非甾体抗炎药是PGHS-1或PGHS-2的选择性抑制剂。这是人类PGHS亚型高水平表达和纯化的首次报道。重组酶在开发有效的PGHS-2选择性抑制剂方面具有宝贵价值,这些抑制剂可能是无毒或低毒性的有效抗炎药物。

引用本文的药物库数据

多肽
名字 UniProt ID
前列腺素G/H合成酶2 P35354 细节