JNK1-mediated bcl - 2的磷酸化调节starvation-induced自噬。
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魏Y, Pattingre年代,Sinha年代,莱文Bassik M B
JNK1-mediated bcl - 2的磷酸化调节starvation-induced自噬。
摩尔细胞。2008年6月20日,30 (6):678 - 88。doi: 10.1016 / j.molcel.2008.06.001。
- PubMed ID
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18570871 (在PubMed]
- 文摘
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饥饿诱导自噬维持细胞内稳态在所有真核生物。然而,饥饿诱导自噬的机制并不完全清楚。在哺乳动物细胞中,凋亡蛋白bcl - 2,结合Beclin 1在nonstarvation条件和抑制自噬功能。bcl - 2在这里,我们表明,饥饿诱导的磷酸化细胞残留T69, S70、和S87 nonstructured循环;bcl - 2离解从Beclin 1;和自噬激活。相比之下,bcl - 2病毒,它缺乏磷酸化site-containing nonstructured循环,未能使分离Beclin 1在饥饿。此外,压力激发了信号分子,c-Jun氨基蛋白激酶1 (JNK1),但不是JNK2介导starvation-induced bcl - 2磷酸化,bcl - 2从Beclin离解1,自噬激活。在一起,我们的研究结果表明,JNK1-mediated多点的磷酸化bcl - 2刺激starvation-induced自噬通过扰乱bcl - 2 / Beclin 1复杂。这些发现定义一个机制,细胞使用调节自噬活动以应对营养状态。