独特的蛋白水解片段包含αCOOH-terminal域人纤维蛋白原的分子。
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Kirschbaum NE, Budzynski AZ
独特的蛋白水解片段包含αCOOH-terminal域人纤维蛋白原的分子。
J生物化学杂志。1990年8月15日,265 (23):13669 - 76。
- PubMed ID
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2143188 (在PubMed]
- 文摘
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的COOH-terminal部分人类纤维蛋白原是高度敏感的α链蛋白水解降解。这个属性使隔离COOH-terminal域的纤维蛋白原的直接调查的功能特征。人纤维蛋白原与hementin退化,fibrinogen-olytic蛋白酶从后水蛭的唾液腺,Haementeria ghilianii。两个初始片段,Yhem1 Dhem1,通过三个多肽链由解理连接器地区特点,保持整个αCOOH-terminal域。晚hementin发生分裂的α链COOH-terminal地区产生碎片Yhem和Dhemα链较短的残骸。碎片Dhem是从一个中间隔离hementin消化的纤维蛋白原使用阴离子交换色谱法。从Dhem片段较短片段Dhem1进一步分离α链残余在固定化亲和色谱法血浆纤连蛋白。片段Dhem1代表一个独特的纤维蛋白原蛋白水解片段包含一个完整的α链COOH-terminal地区。NH2-terminal序列分析的孤立链片段Dhem1 hementin乳沟站点位于连接器地区αAsn102-Asn103 BβLys130-Gln131,伽马Pro76-Asn77。与固定化纤连蛋白片段的具体交互Dhem1表明,结合位点可能是位于COOH-terminal 111个氨基酸的α链。 The overall pattern of fibrinogen cleavage by hementin is similar to that of plasmin, yet hementin cleaves preferably in the coiled-coil connector, sparing the A alpha COOH-terminal domain.