ADP-ribosylation网站在人类谷氨酸脱氢酶同功酶的识别。

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崔MM,嗯JW,杨SJ,曹嗯,崔SY,秋西南

ADP-ribosylation网站在人类谷氨酸脱氢酶同功酶的识别。

2005年2月。8月1;579 (19):4125 - 30。

PubMed ID
16023112 (在PubMed
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当ADP-ribosylation对净化人类的活动的影响谷氨酸脱氢酶同功酶(hGDH1和hGDH2)测量的100 microM NAD + 60分钟,hGDH同功酶被抑制了75%。如果孵化项目执行时间更长时间段3 h的抑制hGDH同功酶没有进一步增加。这种现象可能与线粒体ADP-ribosylation的可逆性。ADP-ribosylated hDGH同功酶被激活,Mg2 +端依赖线粒体ADP-ribosylcysteine水解酶。合并ADP-ribose之间的化学计量学和GDH子单元展示了每一个亚基的改性homohexamer催化地活跃。因为ADP和三磷酸鸟苷对修改的程度没有影响,看起来ADP-ribosylation不大可能发生在变构网站。已经提出,半胱氨酸残基可能参与ADP-ribosylation国民幸福指数,尽管活性半胱氨酸残基的识别还没有报道。确定活性半胱氨酸残基参与ADP-ribosylation,我们执行盒式诱变在三个不同的位置(Cys59、Cys119 Cys274)使用合成的基因hGDH同功酶。半胱氨酸残基之间的测试,只有Cys119 ADP-ribosylation突变体显示显著减少。Cys119这些结果表明可能残留有重要作用的规定hGDH ADP-ribosylation同功酶。

DrugBank数据引用了这篇文章

多肽
的名字 UniProt ID
谷氨酸脱氢酶1,线粒体 P00367 细节
谷氨酸脱氢酶2,线粒体 P49448 细节