Ubiquitin-interaction图案RAP80至关重要的调节雌激素受体α。
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燕J,金正日y,杨XP,阿尔伯斯M, Koegl M, Jetten
Ubiquitin-interaction图案RAP80至关重要的调节雌激素受体α。
核酸研究》2007;35 (5):1673 - 86。Epub 2007 2月20。
- PubMed ID
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17311814 (在PubMed]
- 文摘
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在这项研究中,我们证明receptor-associated蛋白80 (RAP80)与雌激素受体α(ERalpha) agonist-dependent地。是特定的交互为ERalpha ERbeta和其他几个核受体不与RAP80进行测试。互动RAP80 ERalpha由哺乳动物二者混合,销售税下拉,co-immunoprecipitation分析。铰链/配体结合域与RAP80 ERalpha是充分的互动。RAP80过度降低ERalpha polyubiquitination,增加ERalpha蛋白质的水平,并提高ERalpha-mediated transactivation。击倒的内生RAP80表达式携带RNA (siRNA)减少ERalpha蛋白质水平和pS2的E2-dependent感应。在这项研究中,我们也证明RAP80包含两个功能ubiquitin-interaction图案(UIMs)能够结合泛素和直接monoubiquitination RAP80。删除这些UIMs并不影响RAP80与ERalpha互动的能力,但消除了影响的RAP80 ERalpha polyubiquitination, ERalpha蛋白质的水平,ERalpha-mediated转录。这些数据表明的UIMs RAP80 RAP80的功能至关重要。我们的研究确定ERalpha作为一种新的RAP80-interacting蛋白质和表明RAP80 ERalpha活动的可能是一个重要调制器。