中性粒细胞白明胶酶的纯化和鉴定的91 kda。激活肽interleukin-8释放。
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Masure年代,Proost P范Damme J Opdenakker G
中性粒细胞白明胶酶的纯化和鉴定的91 kda。激活肽interleukin-8释放。
欧元。1991 198年6月1;(2):391 - 8。
- PubMed ID
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1645657 (在PubMed]
- 文摘
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人类发现中性粒细胞释放91 kda白明胶酶,血清相关tumor-derived gelatinolytic酶免疫沉淀反应就证明了这一点。为了确定中性粒细胞白明胶酶、活动条件培养基从人类嗜中性粒细胞悬浮液被亲和色谱法纯化凝胶基质。91 kda活跃的酶从其他可染色的进一步分离蛋白由古典乐队SDS PAGE和玷污一个坚实的支持。伴涂抹蛋白质的序列分析表明,91 kda酶是一种截断的tumor-derived 92 kda白明胶酶(IV型胶原酶),缺乏八NH2-terminus残留。序列分析惰性酶裂解产品的嗜中性粒细胞白明胶酶证明了gelatin-binding分子的一部分是限于伴第三。从中性粒细胞胞外分泌的gelatinase-containing颗粒发生自发后6 h内中性粒细胞镀。当细胞被触发的佛波醇酯佛波醇12-myristate 13-acetate,强烈的促分泌素、快速观察白明胶酶释放。neutrophil-activating肽interleukin-8粒细胞刺激时,最大胞外分泌发生在1 h。几乎立即释放嗜中性粒细胞白明胶酶刺激后细胞趋化因子可能会扮演一个关键的角色在细胞外基质的重塑引起粒细胞趋化现象的刺激。