肌肉收缩的机制。生物化学、机械和结构方法来阐明横桥行动肌肉。
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艾森伯格Brenner B, E
肌肉收缩的机制。生物化学、机械和结构方法来阐明横桥行动肌肉。
基本的Res心功能杂志。1987;82年增刊2:3-16。doi: 10.1007 / 978 - 3 - 662 - 11289 - 2 _1。
- PubMed ID
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2959261 (在PubMed]
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肌肉收缩时厚薄肌动蛋白和肌球蛋白丝滑过去。普遍认为,这一过程是由横桥从肌凝蛋白细丝和周期性与肌动蛋白丝ATP水解。当前生物化学研究表明,肌凝蛋白横桥存在于两个主要的构象。在一个构象,这发生在缺乏MgATP,横桥紧密结合肌动蛋白和分离非常缓慢。当所有的横桥注定这样,肌肉在严谨性和极其耐拉伸。第二个构象是诱导MgATP绑定的。在这种构象横桥结合弱肌动蛋白和高度分离如此之快,它可以从肌动蛋白肌动蛋白的网站,提供很少的拉伸阻力。在孤立的肌动蛋白和肌球蛋白ATP水解的解决方案,横桥周期之间来回弱结合和强结合构象。假设密切关联的行为在溶液中分离出蛋白质和肌肉的横桥行动,艾森伯格横桥行动和格林已经开发了一个模型,在固定丝晶格肌肉,从强结合的弱结合构象的转变导致弹性横桥变形,产生一种积极的力量,而过渡回弱结合构象MgATP绑定后,导致变形,在纤维缩短,导致横桥的快速分离和其re-attachment新肌动蛋白。从体外实验的结果,此外建议放松时的过渡从弱结合强结合构象被阻塞。 Results of recent mechanical and X-ray diffraction experiments on skinned fibre preparations are consistent with the assumed close correlation between the behaviour of isolated proteins in solution and the behaviour of cross-bridges in muscle. Furthermore, X-ray diffraction experiments allowed to provide experimental evidence for the postulated structural difference between attached weak-binding and attached strong-binding cross-bridges. Finally, recent studies have confirmed the prediction of Eisenberg and Greene that the rate limiting step in vitro determines the rate of force generation in muscle.
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